Enzim, canlıda meydana gelen biyokimyasal reaksiyonları katalize eden ve genelde protein yapılı biyolojik katalizödür. Onlarsız gerçekleşen az sayıda ve spesifik reaksiyonlar olmasına rağmen, canlı vücudundaki tüm reaksiyonlar genelde bunlar sayesinde yürür.
Gündelik hayatımızda karşılaştığımız birçok ürünün içerisinde ya da üretiminde de yer alırlar. Örneğin antibiyotiklerin sentezlenmesi sırasında kullanılabilirler. Ya da evlerimizde çamaşır deterjanlarında belirli yağ, protein ve nişasta parçalama amacıyla yer almaktadırlar.
Tarihçe
17. yüzyılın sonlarında etin mide salgısıyla sindirimi, nişastanın bitki özleri ve tükürük tarafından şekere dönüştürülmesi aslında biliniyordu. Fakat bunun mekanizma ilk defa Anselme Payen tarafından 1833 yılında diastase enziminin keşfiyle açıklanabildi. Diastase, nişastanın maltoza dönüşümünden sorumluydu.
Takip eden yıllarda mayanın şekeri alkole fermente etmesini incelerken Louis Pasteur tarafından, maya hücrelerinde bunu gerçekleştiren “fermente edici” bir şeyler olması gerektiği düşünüldü. Bu gözlemden dolayı bunun, sadece canlı hücrelere özgü olduğu fikri ortaya çıkmıştı.
İlk defa 1877 yılında Wilhelm Kühne tarafından “enzim” tanımlaması kullanıldı. Bu kelime Yunanca “mayanın içinde” (in yeast) anlamı taşıyordu. Pasteur tarafından ifade edilen “fermente edici” ifadesi ise sadece canlı organizmalar tarafından üretilen kimyasal aktiviteyi tanımlamak için kullanılmaya başlandı.
Ne oldukçları fark edilmiş olmasına rağmen, biyokimyasal olarak nasıl bir şey oldukları uzun süre belirsiz kaldı. Bilim ve teknolojinin gelişimiyle ilk defa 1926 yılında James B. Sumner tarafından üreazın (urease) bir protein olduğu, kristalize edilerek gösterildi. Keza 1937 yılında da catalase için bunu yaptı.
Fakat tam olarak, proteinlerin birer enzim olabileceği kesin olarak John Howard Northrop ve Wendell Meredith Stanley tarafından 1930 yılında pepsin üzerinde gösterildi. Keza trypsin ve chymotrypsin için de bunun gösterilmesi bu üç kişiye 1946 Nobel Kimya Ödülü‘nü getirdi.
İsimlendirme ve Örnekler
İsimleri genellikle substratından ya da kataliz ettiği kimyasal reaksiyondan gelir ve sonuna -ase (Türkçede -az) eklenmesiyle oluşturulur. Örneğin süte tatlığını veren laktozun (lactose) sindirimi için laktaz (lactase) gerekir. Laktaz eksikliği durumunda laktoz intoleransı dediğimiz durum gerçekleşir.
- Alkol dehidrogenaz (alcohol dehydrogenase)
- DNA polimeraz (DNA polymerase)
- Amilaz (amylase)
- Maltaz (Maltase)
- Ribonükleaz (ribonuclease)
- Lipaz (lipase)
- Fumarase
- Trypsin
- Arginase
- Urease
- Cellobiase
Enzimlerin Görevi
Enzimlerin görevi temelde, reaksiyonların aktivasyon enerjisini düşürerek tepkimenin daha hızlı gerçekleşmesini sağlamaktır. Aktivasyon enerjisi, kimyasal bir reaksiyonun gerçekleşebilmesi için gereken minimum enerji miktarıdır. Reaksiyona girecek moleküller (bunlara substrat denir) reaksiyonun gerçekleşmesi için bu enerji seviyesini aşmak zorundadırlar. Aktivasyon enerjisi ne kadar büyük olursa, reaksiyonun gerçekleşme hızı o kadar yavaş olur.
Bir kimyasal reaksiyonun enerji durumları. Kesikli çizgiyle gösterilen durum, substratların geçiş durumuna ulaşıp daha düşük enerjili ürünlere ayrışabilmesi için gereken fazlaca enerjiyi göstermektedir. Düz çizgiyle gösterilen ise enzim katılarak kataliz olduğunda: Substrata bağlanması (ES), enerjiyi düşürerek geçiş durumunu stabilize etmesi (ES‡) ve gerekli ürünleri üretmesi (EP).
Enzimlerle katalizlenen reaksiyonlar, katalizörsüz gerçekleşen reaksiyonlarla karşılaştırıldığında; enzimatik reaksiyonların 105 ila 1017 kat daha hızlı gerçekleştiği görülmüştür.
Enzim Substrat İlişkisi
Enzimlerin bir diğer özelliği de özgül moleküller olmalarıdır. Yani yalnızca belirli reaksiyonları katalizlerler ve kendi yapılarına uygun substratlarla etkileşime girerler. Yani her enzim, her substratla bir etkileşime girmez. Bunlar birbirlerine özgüdürler.
Üzerinde bir aktif merkez barındırır. Ancak kendisine özgü substrat bu aktif merkeze bağlandığı zaman reaksiyon gerçekleşebilir. Bu merkez her enzimde yapıca farklılık gösterebildiğinden ötürü, her biri yalnızca belirli substratlarla çalışabilir.
Ayrıca canlının amacına uygun olarak görev yerlerine göre kompartmanlaşmıştır. Yani farklı enzimler farklı hücre organellerinde bulunabilirler. Örneğin glikoliz enzimleri hücre sitoplazmasında yer alır. Bunun amacı mitokondri taşımayan ve enerjisini üretecek yeteneğe sahip olmayan hücreler için (eritrositler gibi) enerji sağlanmasına aracı olmaktır.
Denatürasyon
Protein yapılı katalizörler oldukları için yüksek sıcaklıklarda denatüre olabilirler. Yani konformasyonel yapısı bozularak işlevini kaybedebilir. Yüksek ateşli hastalıkların tehlikeli olmasının bir nedeni de budur. Ateşin yükselmesinden etkilenip, vücutta gerçekleşen temel ve önemli reaksiyonların aksamasına sebep olurlar.
Bir reaksiyonda katalizör olarak kimyasal katalizörler de aynı amaçla kullanılmaktadır. Fakat %100 verimli olmaları açısından kimyasal katalizörlere göre çok daha avantajlıdırlar. Burada %100 verimden kasıt, enzimin belirli bir substratı katalizlemesinden ötürü hiç kayıp olmaması ve tüm substratın ürüne dönüşmesidir. Kimyasal katalizörler spesifik olmadığı için ve ortam şartlarının değişmesinden dolayı bunu sağlayamazlar.
Ayrıca, kimyasal katalizörlere göre daha hızlı çalışırlar. Bu sebeple artık pek çok alanda kullanılmaktadırlar. Fakat genelde pahalı olmaları nedeniyle, kimyasal veya biyolojik katalizör seçiminde önemli bir parametreyi oluşturmaktadır.
Hazırlayan: Devrim Yağmur Durur & Ögetay Kayalı
Referanslar
- Jan Koolman & Klaus-Heinrich Roehm – Biyokimya Atlası
- <http://www.rsc.org/Education/Teachers/Resources/cfb/enzymes.htm>
- <https://www.genome.gov/genetics-glossary/Enzyme>
- 1946 Nobel Kimya Ödülü, <https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/1946/summary/>