Enzim : Dinamik ve işlevler Yakın zamanlarda yapılan araştırmalar sonucunda enzimlerin iç dinamikleri ile kataliz mekanizması arasındaki ilişki daha iyi anlaşılmaya başlamıştır.
Dinamik ve işlevler Yakın zamanlarda yapılan araştırmalar sonucunda enzimlerin iç dinamikleri ile kataliz mekanizması arasındaki ilişki daha iyi anlaşılmaya başlamıştır.
Bu sıkıca bağlı moleküller genelde aktif merkezde bulunur ve katalizle ilişkilidir.
Bunun sonucu olarak, substrat sadece hareketsiz bir aktif merkeze bağlanmıyor, aktif merkezi oluşturan amino asit yan zincirleri biçim alarak enzimin katalitik işlevini yerine getirmesini sağlıyorlar.
Tipik olarak substratın veya reaksiyon tipinin adının sonuna -az eklenir.
Koenzimler kimyasal grupları bir enzimden öbürüne taşıyan küçük organik moleküllerdir.
Dolayısıyla, hücre içindeki metabolik yolların oluşturduğu ağ, mevcut olan enzimlerin kümesine bağlıdır.
Ancak, 1926da James B. Sumner, üreaz enziminin saf bir protein olduğunu gösterdi ve onu kristalleştirdi; 1937de Sumner aynı işi katalaz enzimi için yaptı.
Saf proteinlerin enzim oldukları kesin olarak Northrop ve Stanley tarafından, bunların sindirim enzimleri tripsin ve kimotripsin üzerinde yaptıkları çalışma sonucunda gösterildi.
Çoğu protein gibi enzimler de uzun amino asit zincirlerinden oluşur, bunlar katlanır ve üç boyutlu bir yapı oluşturur.
Geçiş durumunu stabilize olduğu bir ortam yaratarak (örneğin, substratın şeklini zorlayarak - substrat/ürün molekülünün geçiş hâl biçimine bağlanarak enzim bağlı substrat(ları) çarpıtır ve geçişin tamamlanması için gerekli enerji miktarını azaltır)
Sorumluluk reddi
Bu sitede bulunan tüm içerikler bilgilendirme amaçlıdır, kesin veri niteliği taşımamaktadır, esas alarak işlem gerçekleştirilmemelidir. Bu sitede yayınlanan tüm veriler açık kütüphane / ansiklopedi üzerinden derlenmiştir.