Enzimler, üç boyutlu bir yapıya yol açan doğrusal bir amino asit zinciridir. Amino asit dizisi, enzimin katalitik aktivitesini belirleyen yapıyı belirtir. Isıtmanın ardından, enzimin yapısı denatüre olur ve tipik olarak sıcaklıkla ilişkili bir enzim aktivitesi kaybına yol açar.
Substratlarına kıyasla, enzimler, 62 amino asit kalıntısından yağlı asit sentazında bulunan ortalama 2500 kalıntıya kadar değişen boyutlarda tipik olarak büyüktür. Yapının sadece küçük bir bölümü katalize katılır ve bağlanma yerlerinin yanında yer alır. Katalitik bölge ve bağlanma yeri birlikte enzimin aktif bölgesini oluşturur. RNA bazlı biyolojik katalizör görevi gören az sayıda ribozim mevcuttur. Proteinlerle kompleks reaksiyona girer.
Enzimler Sınıflandırması
Daha önce, enzimlere, onu keşfedene göre adlar verilmiştir. Daha fazla araştırmayla sınıflandırma daha kapsamlı hale gelmiştir. Uluslararası Biyokimyacılar Birliği’ne (IUB) göre, enzimler altı fonksiyonel sınıfa ayrılır ve katalizlemek için kullanıldıkları reaksiyon türüne göre sınıflandırılır. Altı tür enzim hidrolazlar, oksidoredüktazlar, liyazlar, transferazlar, ligazlar ve izomerazlardır. Aşağıda ayrıntılı olarak tartışılan enzimlerin sınıflandırılması listelenmiştir:
Oksidoredüktazlar: Bunlar, oksidasyon ve indirgeme reaksiyonlarını katalize eder, örneğin piruvat dehidrojenaz, piruvatın asetil koenzim A’ya oksidasyonunu katalize eder.
Transferazlar: Bunlar kimyasal grubun bir bileşiğe transferini katalize eder. Bir örnek, bir amino grubunu bir molekülden diğerine aktaran bir transaminazdır.
Hidrolazlar: Bir bağın hidrolizini katalize ederler. Örneğin, pepsin enzimi, proteinlerdeki peptit bağlarını hidrolize eder.
Lyases: Bunlar, kataliz olmadan bağların kırılmasını katalize ederler, örneğin aldolaz (glikolizde bir enzim) fruktoz-1, 6-bisfosfatın gliseraldehit-3-fosfat ve dihidroksiaseton fosfata bölünmesini katalize eder.
İzomerazlar: Bir bileşiğin izomerinin oluşumunu katalize ederler. Örnek: fosfoglukomutaz, glikojenolizde glikoz-1-fosfatın glikoz-6-fosfata (fosfat grubu aynı bileşikte bir pozisyondan diğerine aktarılır) dönüşümünü katalize eder (enerjinin hızlı bir şekilde salınması için glikojen glikoza dönüştürülür).
Ligazlar: Ligazlar, iki molekülün birleşmesini katalize eder. Örneğin, DNA ligaz, bir fosfodiester bağı oluşturarak iki DNA parçasının birleştirilmesini katalize eder.
Kofaktörler: Kofaktörler, enzimlerle ilişkilendirilen protein içermeyen maddelerdir. Bir enzimin işleyişi için bir kofaktör gereklidir. Kofaktörsüz bir enzime apoenzim denir. Bir enzim ve onun kofaktörü birlikte holoenzimi oluşturur. Enzimlerde bulunan üç tür kofaktör vardır:
• Protez grupları: Bunlar, her zaman bir enzime sıkıca bağlı kofaktörlerdir. Heves, birçok enzimde bulunan protez bir gruptur.
• Koenzim: Bir koenzim, bir enzime yalnızca kataliz sırasında bağlanır. Diğer tüm zamanlarda enzimden ayrılır. NAD + , yaygın bir koenzimdir.
• Metal iyonları: Belirli enzimlerin katalizi için, aktif bölgede koordinat bağları oluşturmak için bir metal iyonu gereklidir. Zn 2+ , bir dizi enzim tarafından kullanılan bir metal iyon kofaktörüdür.
Enzim Örnekleri
Aşağıda enzimlerin bazı örnekleri verilmiştir:
İçecekler
Fermantasyonla üretilen alkollü içecekler, birçok faktöre bağlı olarak çok değişir. Kullanılacak bitkinin ürününe ve uygulanan enzimin türüne göre fermente ürün değişir. Örneğin, mevcut malzemelere bağlı olarak üzüm, bal, şerbetçiotu, buğday, manyok kökü ve patates. Bira, şarap ve diğer içecekler bitki fermantasyonundan üretilir.
Gıda Ürünleri
Ekmek, günlük yaşamdaki en güzel fermantasyon örneği olarak kabul edilebilir. Ekmek yapmak için az miktarda maya ve şeker hamurla karıştırılır. Daha sonra mayadaki enzim etkisiyle şekerin fermantasyonu sonucu ekmeğin şiştiği ve bunun karbondioksit gazı oluşumuna yol açtığı gözlemlenebilir. Bu işlem, fermantasyon işlemi olmadığında eksik olacak olan ekmeğe doku verir.
İlaç Etkisi
Enzim etkisi, enzimlerin aktif bölgeleri etrafında çalışma eğiliminde olan ilaçların kullanılmasıyla inhibe edilebilir veya teşvik edilebilir.
Enzim Reaksiyonunun Mekanizması
Doğru yönelim ve yeterli miktarda enerji ile birlikte reaksiyonun gerçekleşmesi için herhangi iki molekülün çarpışması gerekir. Bu moleküller arasındaki enerjinin reaksiyondaki engeli aşması gerekir. Bu enerjiye aktivasyon enerjisi denir. Enzimlerin aktif bir bölgeye sahip olduğu söyleniyor. Aktif bölge, molekülün belirli bir şekle ve reaktan moleküllerin bağlanması için fonksiyonel gruba sahip bir parçasıdır. Enzime bağlanan molekül, substrat grubu olarak adlandırılır. Substrat ve enzim, herhangi bir katalizör olmaksızın düşük aktivasyon enerjili bir ara reaksiyon oluşturur.
Enzim etkisinin temel mekanizması, substratın enzimin aktif bölgesi ile bağlanmasıyla başlayan kimyasal reaksiyonları katalize etmektir. Bu aktif site, alt tabaka ile birleşen belirli bir alandır.
Enzim-Substrat Etkileşimleri
Enzimler, yüksek moleküler ağırlıklı proteinli bileşik içeren biyokatalizörlerdir. Çeşitli yaşam süreçlerinde vücutta oluşan reaksiyonları güçlendirir. Reaksiyonun oluşması için yüzey sağlayarak alt tabakaya yardımcı olur. Enzim, dış yüzeyde -SH, -COOH ve diğerleri gibi grupları işgal eden içi boş boşluklardan oluşur. Enzimin ters yüküne sahip olan substrat, tıpkı bir anahtarın kilide oturması gibi bu boşluklara sığar. Bu substrat bağlanma bölgesi, bir enzimin (E) aktif bölgesi olarak adlandırılır.
Enzim-substrat etkileşiminin elverişli modeli, uyarılmış uyum modeli olarak adlandırılır. Bu model, substrat ve enzim arasındaki etkileşimin zayıf olduğunu ve bu zayıf etkileşimlerin hızlı bir şekilde konformasyonel değişiklikleri indüklediğini ve bağlanmayı güçlendirdiğini ve katalitik bölgeleri substrat bağlarına yeterince yaklaştırdığını belirtir. Olası dört ana kataliz mekanizması vardır:
Bağ gerinimiyle katalizlenme: Bu tip katalizde indüklenen yapısal yeniden düzenlemeler, geçiş durumuna daha kolay ulaşan gerilmiş substrat bağları üretir. Yeni konformasyon, substrat atomlarını ve aspartat gibi katalitik grupları substrat bağlarını zorlayan konfigürasyonlara zorlar.
Kovalent kataliz: Substrat, kovalent mekanizmalarla meydana gelen katalizde enzim ve substrat arasında kovalent bir ara ürün oluşacak şekilde enzimler üzerinde aktif bir yere yönlendirilir. Bunun en iyi örneği, hem sindirim enzimlerine hem de kan pıhtılaşma kademesinin çeşitli enzimlerine sahip serin proteazlar tarafından proteolizi içerir. Bu proteazlar, R grubu hidroksili, bir peptit bağının bir karbonil karbonu ile kovalent bir bağ oluşturan ve peptit bağının hidroliziyle sonuçlanan bir aktif site serine sahiptir.
Asitleri ve bazları içeren kataliz: Diğer mekanizmalar, glutamatın genel bir asit katalizörü olarak kullanılması gibi gerilme mekanizmaları tarafından başlatılan katalitik olayların tamamlanmasına katkıda bulunur.
Oryantasyon ve yakınlığa göre kataliz: Enzim-substrat etkileşimleri, reaktif grupları birbirine yaklaştırır. Ayrıca, aspartat gibi gruplar kimyasal olarak reaktiftir ve alt tabakaya yakınlıkları, katalize katılmalarına yardımcı olur.
Enzimlerin Eylemi ve Doğası
Substrat (S) bu aktif bölgeye bağlandığında, daha sonra ürünü (P) ve enzimi (E) üreten bir kompleks (orta-ES) oluştururlar. Enzime bağlanan substratın belirli bir yapısı vardır ve yalnızca belirli bir enzime sığabilir. Bu nedenle, substrat için bir yüzey sağlayarak, bir enzim reaksiyonun aktivasyon enerjisini yavaşlatır. Substratın enzime bağlandığı ara duruma geçiş durumu denir. Bağları kopararak ve yaparak, substrat enzime bağlanır (değişmeden kalır), bu da ürüne dönüşür ve daha sonra ürün ve enzime ayrılır. Serbest enzimler daha sonra diğer substratlara bağlanır ve katalitik döngü reaksiyon tamamlanana kadar devam eder. Enzim etkisi temelde iki adımda gerçekleşir:
Adım 1: Enzim ve reaktan / substratın birleştirilmesi.
E + S [ES]
Adım 2: Ürünü vermek için kompleks molekülün parçalanması.
[ES] E + P
Bu nedenle, enzimlerin tüm katalizör etkisi şu şekilde özetlenir:
E + S [ES] [ EP] E + P
Biyolojik Katalizörler
Katalizörler, kimyasal reaksiyonda önemli rol oynayan maddelerdir. Kataliz, bir kimyasal reaksiyonun hızının kendini değiştirmeden değiştirildiği / artırıldığı olgudur. Bir kimyasal reaksiyon sırasında, bir katalizör hem miktar hem de kimyasal özellikler açısından değişmeden kalır. Bir enzim, yaygın olarak biyolojik katalizör olarak bilinen böyle bir katalizördür. Canlı organizmalarda bulunan enzimler, vücutta meydana gelen reaksiyonların hızını artırır.
Biyolojik katalizörler, enzimler, tek bir kimyasal reaksiyonu veya yakından ilişkili bazı reaksiyonları katalize eden son derece spesifiktir. Bir enzimin kesin yapısı ve aktif bölgesi, bir enzimin özgüllüğüne karar verir. Substrat molekülleri, bir enzimin aktif bölgesine bağlanır. Başlangıçta substratlar, iyonik, hidrojen bağları ve hidrofobik etkileşimleri içeren enzimlerle kovalent olmayan etkileşimlerle kendilerini ilişkilendirirler. Enzimler, katalize edilmeyen tepkimelerden daha hızlı dengeye doğru ilerlemek için reaksiyonları ve aktivasyon enerjisini azaltır. Hem ökaryotik hem de prokaryotik hücreler, genellikle hücrelerin içindeki durumdaki dalgalanmalara yanıt vermek için allosterik düzenlemeden yararlanır. Enzim etkisinin doğası ve enzim aktivitesini etkileyen faktörler aşağıda tartışılmaktadır.
Kaynakça:
https://www.creative-enzymes.com/resource/enzyme-definition
https://byjus.com/biology/enzymes/
Yazar: Özlem Güvenç Ağaoğlu