We are searching data for your request:
Upon completion, a link will appear to access the found materials.
Somone, ışık reaksiyonunda olan biraz tuhaf bir soruya cevap verebilir mi? Fotosistem, suyu hidrojen iyonlarına, elektronlara ve oksijene bölmek için enzim kullanır. Ama bu su ayırıcı enzim fotosistem 2(PS II)'nin içinde mi yoksa dışında mı? Çok teşekkürler
Bahsettiğiniz proteinin adı (aslında üç protein) Oksijen Gelişen Kompleks.
Ve evet, Photosystem II'nin bir parçasıdır.
Lodish'e göre (2002):
PSII'de Oksijenle Gelişen Bir Kompleks P680'i Yeniden Üretiyor: H'nin bölünmesi2P680'in indirgenmesi için elektronları sağlayan O+, thylakoid membranın luminal yüzeyinde yer alan oksijen gelişen kompleks olan üç proteinli bir kompleks tarafından katalize edilir. Oksijen gelişen kompleks, bağlı Cl'nin yanı sıra dört manganez (Mn) iyonu içerir.- ve Ca2+ iyonlar (bkz. Şekil 16-44); bu, Mn'nin biyolojik bir sistemde rol oynadığı ender durumlardan biridir.
Kompleksi, yine Lodish'ten alınan bu PSII şemasında görebilirsiniz:
Şekil 16-44: Bir reaksiyon merkezinde, iki integral protein, D1 ve D2, özel çift klorofilleri (P680), diğer iki klorofili (Chl), iki feofitini (Pheo), bir Fe atomunu ve iki kinon'u (QA) bağlar. ve QB). Bunların tümü, ilgili bir ışık hasadı kompleksi tarafından ışık absorpsiyonunun ardından elektron taşınması için kullanılır (bkz. Şekil 16-42). Üç dış protein (33, 23 ve 17 kDa) oksijen gelişen kompleksi içerir; H2O'nun parçalanmasında işlev gören dört Mn2+ iyonu ile Ca2+ ve Cl− iyonlarını bağlarlar ve yüksek O2 evrimi oranları için gerekli olan ortamı korurlar.
Gördüğünüz gibi, yukarıdaki resimde yeşil renkli tüm proteinler PSII'nin bir parçasıdır. Bununla birlikte, oksijen gelişen kompleks dışsal proteinlerden yapıldığından, PSII'nin geri kalanından kolayca ayrılabilir:
Üç dış protein ile birlikte Mn iyonları, konsantre tuz çözeltileri ile işlenerek reaksiyon merkezinden çıkarılabilir; bu O'yu ortadan kaldırır2 ancak ışık absorpsiyonunu veya elektron taşınmasının ilk aşamalarını etkilemez.
Kaynak:
- Lodish, H. (2002). Moleküler hücre biyolojisi. 4. baskı. New York, NY: Freeman.
Ben de Fotosentez okuyorum :) PSII'den anladığım kadarıyla NS suyu parçalayan enzim. Su bölünmesi meydana gelir içinde PSII. Bu durumda, bu büyük enzimin neresinde gerçekleştiğini sorabilirsiniz. Temel olarak PSII, birçok protein kompleksi ve pigmentten oluşur. Oksijenle gelişen kompleks olarak bilinen bunlardan biri (daha fazlasını buradan okuyabilirsiniz: https://www.google.co.in/?gfe_rd=cr&ei=3AgsWd2VMunn8AezuYqYAQ#q=oxygen+evolving+complex) PSII'deki sitedir. su bölünmesi gerçekleşir. Fotosentez hakkında da buradan (https://www.khanacademy.org/science/biology/photosynthesis-in-plants) çalışabilirsiniz. Umarım yardımcı olmuştur!
Hidrojenaza bağlı boyaya duyarlı bir fotoanot üzerinde fotosistem II ile önyargısız fotoelektrokimyasal su ayırma
Doğal fotosentez, güneş ışığını kimyasal enerji taşıyıcılarında depolar, ancak H gibi yakıtların verimli sentezi için gelişmemiştir.2. Yarı yapay fotosentez, düşük verimli metabolik yollar ve fotosistem I ve II tarafından tamamlayıcı olmayan ışık absorpsiyonu gibi doğanın sınırlamalarının üstesinden gelen model sistemler geliştirmek için doğal fotosentezin güçlü yanlarını sentetik kimya ve malzeme bilimi ile birleştirir. Burada, genel su ayırma için fotosistem II'yi hidrojenaz'a bağlayan, önyargısız yarı yapay bir tandem platformunu rapor ediyoruz. Bu fotoelektrokimyasal hücre, kırmızı ve mavi ışık soğurucu fotosistem II'yi yeşil ışık soğuran diketopirolopirol boya duyarlı TiO2 ile entegre etti.2 fotoanot ve böylece tamamlayıcı pankromatik güneş ışığı absorpsiyonunu etkinleştirdi. Enzim-malzeme arayüzünde etkili elektronik iletişim, hiyerarşik olarak yapılandırılmış bir Ti02 üzerinde bir osmiyum kompleksi modifiye edilmiş redoks polimeri kullanılarak tasarlandı.2. Bu sistem, in vitro önyargısız yarı yapay Z şemaları için bir tasarım protokolü sağlar ve fotosentetik yolları yeniden tasarlamak için genişletilmiş bir biyotik ve abiyotik bileşen araç kutusu sağlar.
Erişim seçenekleri
1 yıl boyunca tam dergi erişimi elde edin
Tüm fiyatlar NET fiyatlardır.
KDV daha sonra ödeme sırasında eklenecektir.
Vergi hesaplaması ödeme sırasında kesinleşecektir.
ReadCube'de zaman sınırlı veya tam makale erişimi elde edin.
Tüm fiyatlar NET fiyatlardır.
Arabidopsis'te Fotosistem II Montaj, Stabilite ve Onarım Faktörlerinin Tanımlanması ve Rolleri
Fotosistem II (PSII), suyun bölünmesinden, oksijen oluşumundan ve plastokinon indirgemesinden sorumlu olan çok bileşenli bir pigment-protein kompleksidir. PSII'nin bileşenleri çekirdek proteinler, düşük moleküler kütleli proteinler, dışsal oksijen gelişen kompleks (OEC) proteinleri ve hafif hasat kompleks II proteinleri olarak sınıflandırılabilir. Bu PSII alt birimlerine ek olarak, 60'tan fazla yardımcı protein, enzim veya thylakoid protein kaçakçılığı/hedefleme sistemlerinin bileşenlerinin, PSII'nin de novo montajında ve/veya onarım ve yeniden birleştirme döngüsünde doğrudan veya dolaylı olarak yer aldığı keşfedilmiştir. Örneğin, tilakoid-protein hedefleme komplekslerinin bileşenlerinin ve kloroplast-vezikül-taşıma sisteminin, PSII alt birimlerini tilakoid membranlara ilettiği bulundu. PsbP benzeri (Psb, PSII anlamına gelir) ve hafif hasat kompleks benzeri proteinler, atipik kısa zincirli dehidrojenaz/redüktaz ailesi proteinleri ve tetratrikopeptit tekrar proteinleri gibi çeşitli yardımcı proteinler, de novo montajına ve stabilitesine yardımcı olmak için keşfedildi. PSII ve PSII'nin onarım ve yeniden birleştirme döngüsü. Ayrıca, D1 proteininin C-terminali işlemesi, tiyol/disülfid modülasyonu, peptidilprolil izomerizasyonu, PSII çekirdek ve anten proteinlerinin fosforilasyonu ve fosforilasyonu ve ışıkla hasar görmüş PSII proteinlerinin bozunması gibi önemli enzimatik adımları katalize eden bir dizi enzim keşfedildi. . Bu derleme, daha yüksek bir bitki olan Arabidopsis thaliana'da PSII'nin montajını, stabilitesini ve onarımını etkileyen farklı protein türlerinin kimlikleri ve moleküler işlevleri hakkındaki mevcut bilgilere odaklanmaktadır.
Anahtar Kelimeler: Arabidopsis thaliana Photosystem II montajı Photosystem II onarımı Photosystem II kararlılık tanımlaması ve rolleri.
Sonuçlar
Etiolasyon sırasında PSII komplekslerinin Chl birikimi ve montajı
Tilakoid zarın ana Chl bağlayıcı protein komplekslerinin bir araya getirilmesi için zaman çerçevesini karakterize etmek için etiokloroplastlar, etiolasyon ve Chl birikimi sırasında izole edildi (a artı B) eşit bir plastid sayısı temelinde belirlendi (Şekil 1a). Etiolasyonun ilk 4 saatinde Chl birikimi yavaştı, ancak 5 saatten başlayarak Chl içeriği hızla arttı (Şekil 1a, insert). LN-PAGE kullanarak, ilk 8 saatlik de-etiolasyon sırasında Chl içeriğindeki değişikliklere eşlik eden Chl bağlayıcı protein kompleksleri arasındaki değişiklikleri araştırdık (Şekil 1b). LN-PAGE kurulumu, doğal jellerin floresan taramasıyla protein bantlarında Chl bağlanmasının doğrudan belirlenmesini sağladı. Jeldeki Chl-bağlama komplekslerinin konumu, jel lekesi (Destekleyici Bilgi Şekil S1), jel bantlarındaki protein alt birimlerinin kütle spektrometrik tanımlaması (Destekleyici Bilgi Ek S2) ve 2D LN/SDS ile ayrılmış protein alt birimlerinin CyDye etiketlemesi ile belirlendi. -SAYFA (Şekil 2). Verilerimiz, hem fotosistemlerin (PSI ve PSII) hem de Cyt'in B6F kompleksi, Chl'nin yavaş birikme aşaması sırasında zaten toplanmıştır (Şekil 1a, ek). 1 saatlik de-etiolasyondan sonra, jel bantlarından Chl floresan emisyonu düşük olmasına rağmen, 2 saat sonra floresan emisyonu, PSII ve PSI'nin protein alt birimlerini içeren bir banda atanabilir. Molekül ağırlığına göre (Şekil 1b), PSII kompleksleri monomerik bir durumda (PSII) birleştirildi.(1)). PSII dimer (PSII) içerdiği belirlenen daha yüksek moleküler ağırlıklı bir banttan çok düşük bir floresan verimi de kaydedildi.(2)) ve daha sonraki etiolasyon aşamalarında LHCI (PSI-LHCI) içeren bir PSI kompleksi (Şekil 1b, şerit 2). PSII içeren daha da yüksek moleküler ağırlıklı bantların montajı(2) ve LHCII kompleksleri ilk olarak 4 saatlik de-etiolasyondan sonra gözlendi. PSII'nin floresan yoğunluğu(2)- 4 saatlik de-etiolasyon zaman noktasındaki LHCII süper kompleksleri, monomerik (LHCII) LHCII kompleksleri olarak tanımlanan sinyallerin önemli ölçüde artmasıyla açıkça ilişkilidir.(1)) ve trimetrik (LHCII)(3)) formlar. İlginç bir şekilde, kütle spektrometrisi tanımlamaları, LHCII'nin moleküler ağırlık bölgesinde herhangi bir serbest LHCI alt birimini ortaya çıkarmadı.(1) bant, çözünürlük prosedürümüzün koşulları altında, LHCI alt birimlerinin PSI ile birleştirilmiş kaldığını gösterir. Bu nedenle, PSI ve PSII komplekslerinin montajı, PSI-LHCI ve PSII'nin montajından önemli ölçüde önce (birkaç saat önce)(2)-LHCII süper kompleksleri.
1 saatlik etiolasyon zaman noktasında gözlemlenen çok düşük floresan yoğunluğuna rağmen (Şekil 1b), 2D LN/SDS-PAGE verilerimiz (Şekil 2) bu bandın PSII'yi içerdiğini göstermektedir.(1), PSI ve Cyt B6F dimer (Cyt B6F(2)). 2D yaklaşımında (Şekil 2), iki ardışık etiolasyon zaman noktasından zar proteinleri, protein kompleksi için karakteristik olan zar-protein alt birimlerinin yatay konumu ile doğal bantların konumunu belirlemek için farklı CyDye'lerle etiketlendi. Burada, PSI ve PSII kompleksleri içeren bantların, artan deterjan konsantrasyonuna dayalı olarak kısmen ayrıldığı bulundu. 2D jel içindeki 1 ve 2 saatlik de-etiolasyon zaman noktalarının doğrudan karşılaştırılması, monomerik PSI ve PSII komplekslerindeki protein alt birimlerinin miktarının, etiyolasyonun ilk 2 saati içinde belirgin şekilde arttığını gösterdi (Şekil 2a, Cy5 etiketi). , kırmızı). 2 ve 4 saatlik etiolasyon zaman noktalarında protein etiketlemesinin doğrudan karşılaştırılması ayrıca bir PSII montajını doğruladı(2) ve 2 ila 4 saatlik de-etiolasyon arasındaki PSI-LHCI kompleksleri (Şekil 2b, Cy5 etiketi, kırmızı). LHCII komplekslerinin montajı için, 2D-jel verileri (Şekil 2a, b), LHCII'ye atanan floresan LN-PAGE bandının(3) (Şekil 1b), 3 saatlik de-etiolasyona kadar LHCII proteininden yoksundu, ancak hafif hasat benzeri protein Lil3 proteinini içeriyordu. Protein kompleksleriyle ilişkili Chl'den gelen floresan sinyal gücü, 8 saatlik de-etiolasyon boyunca farklı doğal bantlarda kademeli olarak arttı (Şekil 1b). Ek olarak, CyDye etiketli proteinlerden gelen floresan, doğal bantlardan farklı protein alt birimlerinde seçici bir artış gösterdi (Şekil 2). Bu veriler, birleştirmenin, doğal bantlarda biriken protein komplekslerinde farklı sayıda protein alt biriminin aşamalı olarak birikmesi yoluyla ilerlediğini gösterir.
Mn Meclisi4CaO5 etiolasyon sırasında PSII kümesi
Önceki deneyler, 1 saatlik de-etiolasyondan sonra monomerik PSII'nin zaten mevcut olduğunu gösterirken, önceki veriler bu genç PSII'nin moleküler oksijene su oksidasyonu yapıp yapamayacağını ortaya koymaz. Bunun için bir ön koşul, PSII'nin(1) kompleksler, suyu oksitleyen katalizörü, yani Mn'yi içerir.4CaO5 küme. Etiolasyonun bu erken aşamalarında PSII'nin genel konsantrasyonu, Mn'nin varlığını araştırmak için çok düşük olduğundan.4CaO5 doğrudan küme, örneğin, S2-EPR-çok hatlı sinyal, Mn'nin benzersiz sıcaklık hassasiyetini kullandık4CaO5 dolaylı olarak algılamak için PSII'deki küme. Bunun için, etiokloroplastlarda heksa-aquo Mn 2+'nın (Miller ve Brudvig 1991) karakteristik altı hatlı EPR sinyalinin, normalde mevcut olan arka plan seviyesinin üzerinde bir ısıl işleme (10 dakika boyunca 70 °C) yanıt olarak artışını izledik. tilakoidlerde (Nash ve diğerleri. 1985 Coleman ve diğerleri. 1988 ve diğerleri. 2008). Şekil 3 (ek), etiolasyonun çeşitli zamanları için sıcaklığa bağlı sinyalleri gösterir [ısıl işlemden önce (etio-)kloroplastlardaki serbest Mn2+ iyonlarının orijinal arka plan sinyalleri için, bkz. Destekleyici Bilgiler Şekil S2]. Ortaya çıkan normalleştirilmiş veriler, bağlı Mn'nin 1 saat etiokloroplast preparasyonlarının PSII komplekslerinde mevcut olduğunu gösterdi (Şekil 3). Mn bazlı su ayırma bölgelerinin içeriği, ilk 4 saatlik de-etiolasyonda hemen hemen aynı seviyedeydi ve 5 saatlik de-etiolasyondan sonra, bağlı Mn miktarı artmaya başladı. Bu nedenle, de-etiolasyon sırasında bağlı Mn'nin birikmesi, 1-8 saatlik etiokloroplastlarda Chl'nin bifazik birikimine çok benzer (Şekil 1a).
De-etiolasyon sırasında su bölünmesinin gelişimi
Etiyokloroplastların bağlı Mn içerdiği bulgusu (Şekil 3) 1 saatlik etiolasyondan sonra, yani yoğun Chl birikimi ve PSII-LHCII komplekslerinin birleşmesinden önce, bizi bu noktada PSII'nin su ayırma kabiliyetini incelemeye sevk etti. ve daha sonraki etiolasyon zaman noktalarında.
Polarografik O2 izler, yapay elektron alıcılarının varlığında bir Clark tipi elektrot kullanılarak ölçüldü (Renger ve Hanssum 2009). 5-8 saatlik de-etiolasyondan sonra izole edilen etiokloroplastlarda (Şekil 4a), ilk ışık kaynaklı O2 artışı2 O net bir düşüş izledi2-birkaç saniyelik aydınlatmadan sonra gelişen kapasite. Buna karşılık, O2 Ctrl kloroplastlarında ölçülen evrim, doğrusal bir sinyal artışı sergiledi (Şekil 4a, ek). O'nun belirlenmesi için2-gelişen oranlar, sadece O'nun ilk yükselişi2 evrim bu nedenle dikkate alındı. Ölçülen O oranları2 evrim, plastid sayısı temelinde ifade edildi ve O oranına normalleştirildi2 Ctrl kloroplastlarında elde edilen evrim. Veriler, etiolasyonun ilk 4 saatinde hiçbir O2 olmadığını gösterdi.2 evrim, etiokloroplastlardaki sinyal arka planından ayırt edilebilir (Şekil 4a). net O'nun ilk görünümü2 evrim, 5 saatlik de-etiolasyondan sonra tespit edildi ve buna karşılık geldi C. Ctrl kloroplastlarda ölçülen aktivitenin %3'ü. 8 saatlik de-etiolasyondan sonra, O2-gelişen aktivite C. %10 ve 24 saat sonra Ctrl değerlerinin neredeyse %50'sine ulaştı (Şekil 4b). Bu sonuçlar PSII'nin görünümü ile iyi koreledir.(2)-LHCII kompleksleri ve yukarıda sunulan etiokloroplastlarda kademeli olarak Chl birikiminin başlaması (Şekil 1a), böylece önceki raporları doğrular (Plesnicar ve Bendall 1973 Wellburn ve Hampp 1979 Kyle ve Zalik 1982 Burkey 1986 Krishna ve diğerleri. 1999 Radyuk ve Homan 2002).
Clark tipi elektrotun nispeten düşük duyarlılığının O2 arasında ayrım yapamamasıyla birlikte olup olmadığı2 alımı ve O2 evrim O tespitini engelledi2 1-4 saatlik etyokloroplastlarda düşük miktarda aktif su ayırıcı PSII kompleksleri ile üretim, O2 dahil olmak üzere çözünmüş gazların çevrimiçi tespitine izin veren oldukça hassas bir MIMS tekniği (Shevela ve Messinger 2013) kullanılarak incelenmiştir.2 izotopologlar (Şekil 5). Deneyler, sürekli aydınlatma yerine 120 flaş dizisi kullanılarak PSII (Malzemeler ve Yöntemler) için uygun yapay elektron alıcılarının varlığında yapıldı. Bu kurulum, net bir ışık kaynaklı O'yi izlememize izin verdi.2 etiyokloroplastlarda etiyolasyonun ilk 4 saati içinde üretim (Şekil 5a). Bununla birlikte, normalleştirilmiş veriler, O'nun2 bu etiolasyon zaman noktalarında verimler çok küçüktür (Şekil 5b). Böylece, örneğin, 1 saatlik etiokloroplastlar sadece üretirler.
Ctrl kloroplastlarda bulunan aktivitenin %0.2'si. Bunun bir artefakt olmadığından emin olmak için O'yu karşılaştırdık.2-NH ile tedaviden önce ve sonra 1 saatlik etiokloroplastlarda gelişen aktivite2OH – Mn'nin indirgeyici imhası ile su bölünmesini etkisiz hale getirmek için iyi bilinen bir prosedür4CaO5 küme (Cheniae ve Martin 1971). Işık kaynaklı O iken2 evrim, bozulmamış (işlenmemiş) 1 h etiokloroplastlarla (Şekil 6, iz 1) elde edilen sonuçlarda açıkça görülebilir, belirgin bir ışık kaynaklı O2 NH ile tedavi edilen etiokloroplastlar durumunda tüketim gerçekleşir2OH (Şekil 6, iz 2). Bu, ışık kaynaklı O2 alım, ışık kaynaklı O üzerine bindirilir2 evrim böylece O'nun budamasına yol açar2 Test edilen tüm numune hazırlıklarında sinyaller. Bununla birlikte, bu ilginç gözlemin kökeni, gelecekteki çalışmalarda araştırılmaya devam etmektedir. Flaş kaynaklı O'nun normalleştirilmiş değerlerinin de not edilmesi önemlidir.2 Etiyokloroplastlarda 5, 6 ve 8 saatlik de-etiolasyondan sonra MIMS ile ölçülen üretim (Şekil 5b), Clark tipi elektrot kullanılarak sürekli aydınlatma altında ölçülenlerle tutarlıdır (Şekil 4b).
Bu nedenle, MIMS çalışmamız, PSII'nin su ayırma kabiliyetinin, 1 saatlik de-etiolasyondan sonra, yani LHCII'nin PSII'ye eklenmesinden çok önce zaten mevcut olduğuna dair açık kanıt sağlar. İlginç bir şekilde, PSII'ye bağlı Mn'nin neredeyse sabit miktarına rağmen etiyokloroplastlarda su bölünmesinde yavaş bir artış, etiolasyonun ilk 4 saatinde gözlendi. Bu, tilakoid membranların olgunlaşmasının başka bir işleminin O2'yi sınırlayan hız olduğunu önerebilir.2 erken PSII komplekslerinin üretimi.
De-etiolasyon sırasında PSII'nin devir verimliliği
Çeşitli etiolasyon zaman noktalarında PSII'nin devir etkinliğini incelemek için, Joliot tipi bir elektrot kullanarak karanlığa adapte edilmiş etiokloroplastlarda FIOP'leri ölçtük (Şekil 7). Etiyokloroplastlar için 2, 4, 8, 12 ve 24 saatlik de-etiolasyondan sonra elde edilen FIOP'ler Ctrl kloroplastlarla karşılaştırıldı. FIOP'u daha erken de-etiolasyon zaman noktasında (yani 1 saat etiokloroplastlarda) ölçemedik çünkü O yok2 verimler, bu örneklerde sinyal arka planından ayırt edildi. FIOP'lerin görsel bir incelemesi, Ctrl kloroplastlarda (FIOP a) ve etyokloroplastlarda 4, 8 ve 24 saat sonra tipik bir periyot-dört salınımının (üçüncü, yedinci, 11. ve 15. yanıp sönmelerde maksimum ile) derinliğinde hiçbir farklılık ortaya çıkarmadı. de-etiolasyon (sırasıyla FIOPs b, c ve d), bu numune hazırlıklarındaki PSII devir verimlerinin çok benzer olduğunu gösterir. Bu gözlem, neredeyse aynı miss değerleriyle doğrulandı (α)-parametreler (C. %11), bu FIOP'ların sayısal analizinden türetilmiştir (Malzemeler ve Yöntemler ve Destekleyici Bilgi Tablosu S1). Bununla birlikte, 2 saatlik de-etiolasyondan sonra etiokloroplastlarda elde edilen FIOP e, daha önce bahsedilen FIOP'lerden (a-d) önemli ölçüde farklıydı: çok daha hızlı bir O2 önemli ölçüde daha yüksek bir büyüklükte yansıyan salınım α-değer (C. %24) (Destekleyici Bilgi Tablosu S1). Tüm FIOP ölçümlerinin, PSII'nin yapay elektron alıcılarının yokluğunda gerçekleştirildiği ve dolayısıyla etiokloroplast preparatlarında mevcut olan doğal (içsel) elektron alıcılarının varlığına bağlı olduğu vurgulanmalıdır.
PSII yapısında bir dış anten sisteminin olmamasının, örneğin 2 saatlik etiyokloroplastlarda, P680 tarafından daha düşük ışık absorpsiyon olasılığına yol açabileceği ve her flaşın şarj ayrılmasına yol açmayacağı varsayılabilir. Sonuç olarak, OEC'nin S-durumu geçişi ve PSII'nin devir verimliliği etkilenecektir. Bununla birlikte, LHCII eksikliği olan PSII çekirdek kompleksleri ile yapılan test deneylerinde Termosinechococcus elongatus, flaş lambamızın foton yoğunluğunun, harici anten olmadığında bile tüm PSII merkezlerini harekete geçirecek kadar yüksek olduğu ortaya çıktı (Destekleyici Bilgiler Şekil S3).
Fotosistem II tabanlı biyomimetik düzenek aracılığıyla fotosentez performansını iyileştirin
Fotoakım üretimi ve gelişmiş ATP sentezi için PSII tabanlı sistemlerin in vitro moleküler montajı. Kredi: Science China Press
Son on yılda bilim adamları, yeni biyonik materyaller üretmek veya doğal biyolojik bileşenleri sentetik sistemlere entegre etmek için hafif hasat çalışmalarına daha fazla dikkat ettiler. Işık enerjisini kimyasal enerjiye dönüştürmek için yeşil bitkilerde, alglerde ve siyanobakterilerde doğal fotosentezin taklididir. Fotosistem II (PSII), O2'yi serbest bırakmak için hafif hasat ve su ayrılmasından sorumlu olan ışık müdahaleli bir protein kompleksidir.2, protonlar ve elektronlar. PSII tabanlı biyomimetik düzeneğin in vitro olarak geliştirilmesi, fotokataliz, biyolojik güneş pilleri ve biyonik fotosentezin araştırılması için yararlıdır.
PSII ve sentetik yapıların kombinasyonu, ışığı toplamak için biyohibrit düzenekler yapmak için kullanışlıdır. Malzeme biliminin evrimi, PSII tabanlı düzeneklerin, PSII'yi taklit eden hibrit sistemlerin geliştirilmesini ve enerji dönüşümü için PSII ile ilgili ürünlerin kullanımını ilerletir. Göreceli uygulamalar ve keşifler, verimli ışık absorbansı aralığını en üst düzeye çıkarmak ve yüksek bir PSII yük verimi sunmak için lipid membranlar içinde, çok katmanlı polimerik yapılarda ve nanopartiküllerde PSII'nin birleştirilmesiyle gerçekleşir.
Şu anda, PSII tabanlı hibrit sistemlerin yeniden birleştirilmesi başarılı olmasına rağmen, bu sistem, yakın gelecekte PSII tabanlı sistemlerin uygulanması için stabilite, dayanıklılık, biyolojik aktivite ve çevresel kısıtlamalar açısından ortak protein türleri tarafından paylaşılan tipik dezavantajlardan muzdariptir. Bu nedenle, çabalar ve keşifler, yukarıdaki bu zayıflıklara meydan okumak için PSII tabanlı biyomimetik montajı araştırmaya odaklanmıştır.
'da yayınlanan makale Ulusal Bilim İncelemesi Prof. Junbai Li'nin Pekin Ulusal Moleküler Bilimler Laboratuvarı'ndaki grubu, Çin Bilimler Akademisi Kimya Enstitüsü, CAS Kolloid, Arayüz ve Kimyasal Termodinamik Anahtar Laboratuvarı, PSII protein kompleksinin moleküler montaj yoluyla yapay yapılarla nasıl birleştiğine dair son çalışmaları özetliyor, ve PSII tabanlı yarı doğal biyosistemleri vurgular. Ayrıca, bu biyomimetik sistemin kalan sorunlarını, zorluklarını ve görünümlerini tartışıyorlar.
Yeni Güneş Altında Blog
Fotosistem II (PSII), suyu protonlara ve oksijene ayıran fotosentetik ışık reaksiyonlarının başlangıcındaki enzimdir. Kendinizi ve PSII'yi fotosentetik elektron transfer zinciri içinde yönlendirmek için yukarıdaki şekle bakın.
PSII açık ara en sevdiğim enzim ve araştırma kariyerimin çoğunu onun nasıl çalıştığına ve bu karmaşık moleküler makinenin nasıl bir araya getirildiğine odaklanarak geçirdim. Işık enerjisi, anten kompleksleri tarafından emilir ve PSII kompleksi reaksiyon merkezi P'ye akıtılır.680. Reaksiyon merkezi, bu çok alt birimli zar protein kompleksinin kalbine gömülü özel bir klorofil molekülü çiftidir. Bu klorofiller, diğer kofaktörlere göre tam olarak doğru ortamda dengelenir, öyle ki enerji onlar tarafından emildiğinde, yük ayrımı meydana gelir. Bu, ışığın elektronların hareketine neden olduğu anlamına gelir (enerjik olarak yokuş aşağı akan anten sistemleri boyunca enerji transferinin aksine). Bir elektron reaksiyon merkezinden ayrıldığında, PSII içindeki diğer birkaç kofaktörden geçer ve son olarak bir plastokinon molekülüne (PQ) geçer. PQ, tilakoid zar içinde hareket edebilen ve elektronlarını ışık reaksiyonlarında (sitokrom) bir sonraki komplekse taşıyabilen küçük bir organik moleküldür. B6F). Elektronların reaksiyon merkezinden yer değiştirmesine neden olan ışık enerjisi ile PSII, bu elektronları bir yerden değiştirmelidir. Bunu su moleküllerinden elektron çekerek yapar. Ürünler ve reaktanlar için reaksiyonu dengelemek için PSII, oksijen yapmak, 4 proton serbest bırakmak ve 2 PQH yapmak için sırayla iki su molekülünden dört elektron çeker.2 moleküller (bu sadece 2 elektronlu PQ). PSII, bu su ayırma reaksiyonunu, enzimin lümen yüzünde gömülü bir inorganik manganez-kalsiyum-klorür kümesi kullanarak gerçekleştirir.
İşte hala bilmediğimiz önemli noktalar:
PSII Yapısı : PSII'nin yapısal modelleri vardır, ancak bunlar yalnızca siyanobakteriyel enzim için çözülmüştür. Örnek için aşağıdaki şekle bakın. Bu yapı, PSII komplekslerinin gerçekte neye benzediğine dair tüm hikayeyi anlatmayabilecek, oldukça düzgün bir kompleksi temsil eder. Ayrıca, siyanobakteriler ve bitkiler arasındaki PSII bileşenlerinde, daha karmaşık bitki sisteminde neler olup bittiğini anlamamızı zorlaştıran bazı farklılıklar vardır.
Siyanobakteriyel PSII yapısı. Guskov ve diğerleri 2009. Proteinler şerit şeklinde gösterilmiştir. Hiçbir kofaktör gösterilmemiştir.
Su Oksidasyon Mekanizması: Suyu oksijen oluşturmak için bölmek çok zorlu bir reaksiyondur ve PSII'nin bunu nasıl yaptığından hala tam olarak emin değiliz. Yapısal veriler ve karmaşık spektroskopi verileri, bizi su ayırmanın nasıl çalıştığını anlamaya daha da yaklaştırıyor, ancak bu enzimatik reaksiyonun ayrıntılarını araştırmak teknik olarak zor.
PSII Montajı: PSII, yirmiden fazla farklı protein alt birimi artı kofaktörden oluşur. Bunların hepsi, enzim içinde elektron transferi için yollar yaratmak için tam olarak bir araya gelmelidir. Bunun nasıl çalıştığına dair tüm detayları da bilmiyoruz. Ayrıca, kompleksin bir araya getirilmesini kolaylaştırmak için yalnızca şaperon görevi gören, ancak aslında PSII'nin bir parçası haline gelmeyen bir avuç başka protein vardır. PSII derlemesinin ayrıntılarını anlamak, aşağıda listelenen konu nedeniyle yalnızca entelektüel bir arayıştan daha fazlasıdır.
PSII Hasar-Onarım Döngüsü: PSII, fotosentetik organizmalar için "ışık sorununun" merkezinde yer alır. PSII fonksiyonunun normal seyri sırasında, proteinleri kompleksin içinden geçen elektronlar tarafından hasar görür. Hasarlı proteini tanımak, çıkarmak ve yeni yapılmış bir proteinle değiştirmek için karmaşık bir mekanizma mevcuttur. Sürecinin nasıl işlediği ve nasıl düzenlenebileceği konusunda hala belirlenecek birçok ayrıntı var. Araştırmacılar aynı zamanda, farklılıklar ve/veya örtüşmeler arasındaki farkları ortaya çıkarmak için çalışıyorlar. yeni PSII'nin Yaşam Döngüsündeki montaj yolu ve hasar-onarım döngüsü (yukarıdaki şekle bakın).
PSII Düzenlemesi: PSII işlevi de çevresel koşullara göre hassas bir şekilde ayarlanmıştır ve geniş bir zaman ölçeğinde thylakoid membranlar içindeki ışığa ve redoks dengesine yanıt olarak düzenlenmesi, fotosentez araştırmalarında bir sınırı temsil eder. Bazı genel bileşenler ve stratejiler biliniyor, ancak bu alanda ufukta birçok yeni keşif bekliyor.
Fotosistem I ve II
Otangelo
Gönderiler : 6003
Üyelik tarihi : 2009-08-09
Yaş : 54
Yer : Aracaju brezilya
Fotosistem I ve II
Oksijenli fotosentetik reaksiyon merkezinin evrimi, evrimsel biyolojide büyük önem taşır. 1
fotosistem
Fotosistemler: bir sunum
http://www.powershow.com/view/11a36d-NGQzY/Folie_1_powerpoint_ppt_presentation
Fotosistem II, Biyoenerjetik Nanomakine
"Yaşam tarihindeki tüm biyokimyasal buluşlar arasında, güneş ışığını kullanarak suyu oksitleyen makineler — fotosistem II — kuşkusuz en büyüklerinden biridir." (Sessions, A. ve diğerleri, 2009)
PSII "doğanın en karmaşık enzimlerinden biridir, çünkü kısmen karmaşıktır, çünkü dört ara durumla sonuçlanan dört elektronlu bir oksidasyon sürecini ve O-O bağı oluşumunun eşzamanlı kimyasını içerir."
3D resim:
Fotosentetik oksijen gelişen merkezin mimarisi
Oksijenik fotosentezin ortaya çıkışı, protein karmaşıklığında, anoksijenik reaksiyon merkezlerinde bulunan üç ila dört alt birimden PSII'de bulunan yaklaşık otuz alt birime kadar bir artışa neden oldu. Bu proteinlerin birkaçı birbirine homoloji gösterir ve bu nedenle gen duplikasyonu ile ortaya çıkmış olabilir - örneğin, D1 (PsbA) ve D2 (PsbD) reaksiyon merkezi çekirdek proteinleri, CP43 (PsbC) ve CP47 (PsbB) çekirdeği anten proteinleri ve sitokrom b559'un PsbE ve PsbF alt birimleri. Bununla birlikte, PSII'yi oluşturan proteinlerin çoğu, birbirleriyle veya diğer protein aileleriyle ilgisizdir; bu, belki de hücrelerin korunmaya ihtiyaç duyacağı oksijenin toksik etkilerine yanıt olarak, hızlı bir protein çeşitlendirme periyodu olduğunu düşündürür. Oksijenik fotosentezin gelişimi, mevcut pigmentlerde değişiklikler, bir oksijen evrim kompleksinin oluşturulması ve oksijen yan ürünlerinin toksik etkilerine karşı koruma gerektiren birçok değişikliği beraberinde getirdi.
PSII, kloroplast tilakoid zarlarında lokalize olan çok alt birimli bir pigment-protein kompleksidir. Yaklaşık 30 alt birimden ve birkaç kofaktörden oluşur. Ana redoks bileşenleri, klorofil a, beta-karoten ve demire bağlanan polipeptidler D1 (PsbA) ve D2 (PsbD)'den oluşan heterodimer reaktif merkez çekirdekte bulunur. Bu klorofiller, CP43 (PsbC) ve CP47'nin (PsbB) proksimal anten komplekslerinden reaktif merkez çekirdek kromoforlarına enerji transferine katılır. Anten pigment-protein kompleksi CP43-CP47 ayrıca klorofil a ve beta-karoteni bağlar ve uyarma enerjisini PSII'nin periferik anteninden fotokimyasal reaksiyon merkezine doğru transfer eder. Sitokrom b559 (PsbE ve PsbF proteinleri) çekirdekle yakından ilişkilidir ve PSII'yi ışık hasarından korumaya yardımcı olan ikincil bir elektron transfer yolunda yer alabilir. Çekirdek ile ilişkili olarak, su oksidasyon merkezinin aktif bölgesi olarak işlev gören bir oksijen gelişen kompleks (OEC) bulunur. OEC, OEE1 (PsbO), OEE2 (PsbP) ve OEE3 (PsbQ) dış polipeptitlerinin yanı sıra bir tetranükleer manganez (Mn) kümesi, bir kalsiyum iyonu ve bir klorür iyonundan oluşur. OEE1, karanlıkta Mn kümesinin ligasyonunu stabilize etmek ve ışıkta hızlı redoks döngüsünü teşvik etmek için hareket eder. Son olarak, PSII kompleksinin montajı, stabilitesi veya dimerizasyonu için ve ayrıca fotosentetik aktivite için gereken hızlı konformasyonel değişiklikleri kolaylaştırmak için gerekli olan, çoğu transmembran sarmallar içeren en az on küçük (<10 kDa) hidrofobik peptit vardır. . PsbH ve PsbT gibi bazı küçük polipeptitler, fotosentez sırasında üretilen reaktif oksijen türlerinin zararlı etkilerine karşı korunmaya yardımcı olan fotokorumada yer alır.
Yıllarca süren araştırmalar, fotosistem II'nin yapı ve işlevinin bitkilerde, alglerde ve bazı bakterilerde benzer olduğunu, böylece bir türde kazanılan bilgilerin diğerlerine de uygulanabileceğini göstermiştir. Bu homoloji, farklı türlerde aynı reaksiyonu gerçekleştiren proteinlerin ortak bir özelliğidir. Moleküler düzeydeki bu homoloji önemlidir çünkü 300.000-500.000 bitki türü olduğu tahmin edilmektedir. Eğer farklı türler suyu oksitlemek için çeşitli mekanizmalar geliştirmiş olsaydı, fotosentetik su oksidasyonunun genel olarak anlaşılmasını amaçlayan araştırmalar umutsuz olurdu.[/b][/b]
Fotosentez reaktörü: Fotosentezden bahsetmişken, Japon bilim adamları, önceki çalışmalara göre neredeyse iki kat yakınlaştırarak, “Oksijenle Evrimleşen Fotosistem II'nin Kristal Yapısının 1.9?Å çözünürlükte görüntülenmesini başardılar. Nature'da yayınlanan makaleleri1 reaktörden 'Dünya'daki yaşamı sürdürmek için vazgeçilmez' olarak söz etti. Çok sayıda moleküler temasla ilgili 20 alt birimin ayrıntılı çizimlerini içeriyor.
Reaktörün su moleküllerini bölen ve oksijen atomlarını soluduğumuz O2 gazına birleştiren özel bölümünün “doğanın en büyüleyici ve önemli reaksiyonlarından biri’ olduğunu söylediler.” Fotosistem II'yi Anlamak, insanların bitkileri taklit etmesine yardımcı olabilir’ suyu ortam sıcaklıklarında verimli bir şekilde ayırma yeteneği, çok sayıda uygulama için yenilenebilir enerjiye yol açar. Sırlarına dokunabilirsek, yetenek etrafımızda yaşar.
Şimdiye kadar bir takım sorunlar dikkate alınmadı. Örneğin, fotosistem I ve fotosistem II terimleri tanıtıldı ve katılan tüm pigmentlerden bahsedildi, ancak aşağıdaki konular tartışılmaya devam ediyor:
Fotosistemler nasıl düzenlenir?
Pigmentler nasıl düzenlenir?
Klorofil moleküllerinden biri neden diğerlerinden farklı tepki veriyor?
Eylem ve absorpsiyon spektrumları neden tam olarak uyumlu değil?
Why reacts P 680 (chlorophyll a) different than P 700 (chlorophyll a, too)?
How are electron transport chain and ATP production coupled?
How are photosystem I and II linked?
Which structural prerequisites have to exist in order for the two systems to co-operate?
Blankenship, molecular mechanisms of photosynthesis, pg.214
The two different classes of reaction centers have only minimal sequence similarity to each other, not significantly above what would be expected randomly. However, it is well known that very distantly related proteins can exhibit minimal sequence identity, yet still be homologous (descended from a common ancestor) (Doolittle, 1994).
Thats indeed telling. Cannot infer common ancestry through phylogeny comparison ? Its descended from a common ancestor anyway. Thats religion at its best. That way you can turn the ToE however you want, it will be always right.
Concluding Comment
Oxygenic photosynthesis first evolved ߣ billion years ago resulting in the transition from an anaerobic to an aerobic atmosphere (Lyons et al., 2014). This led to the protective ozone layer and the advent of aerobic respiration that paved the way for the formation and success of the eukaryotic cell (Martin et al., 2015). The chemistry of PS II is therefore responsible for almost all of our planet's biodiversity however, as noted above, this fundamental process comes with a cost. The oxidative chemistry of water splitting inescapably produces reactive oxygen species and radicals that damage PS II and require the photosynthetic machinery to be continually renewed (Vass, 2012 Nishiyama and Murata, 2014). As the examples in this Research Topic show, in addition to yeni biogenesis, PS II possesses a self-healing cycle leading to the rate of repair keeping pace with the rate of light-induced photodamage. Environmental conditions, such as extreme temperatures or excessive light levels, can tip the balance such that repair cannot keep up with damage leading to reduced photosynthetic yields (Murata et al., 2007). A deeper understanding of how plants repair PS II to prolong the lifetime of the enzyme will provide new approaches to the design of hardier crop plants. Alongside this, studies of PS II biogenesis will deepen our understanding of how the catalytic oxygen-evolving center is assembled and provide novel insight into the origin and evolution of oxygenic photosynthesis. These avenues of research will also inform the design of biomimetic systems for the production of hydrogen fuel and electrons from water (Blankenship et al., 2011 Najafpour et al., 2016). Current projections of population growth indicate we will reach 8.5 billion by 2,030 and exceed 11 billion by 2,100 (United Nations, 2015). Research into the assembly of PS II will directly contribute to our food and energy security and benefit these future generations.
Photosystem II component:
Photosystem II is a protein complex specialised in light energy oxidation with water, resulting in molecular oxygen release in the atmosphere and reduction of plastoquinone released into the photosynthetic hydrophobic nucleus. In Photosystem II, all oxygenated photosynthetic cells, including plants, algae and some bacteria, are responsible for the extraction of electrons from water that is ultimately included in the mechanism of reducing carbon dioxide. The complex consists of an electron transportation core reaction centre and a peripheral antenna structure containing chlorophyll and other pigment molecules absorbing radiation. The Photosystem II, which consists of about 20 subunits, and additional auxiliary light-harvesting proteins, is a component of cyanobacteria and green plants.