Flagellalı bakterilerde kemotaksis sırasında, flagellar rotasyon hücrenin nasıl hareket ettiğini belirler. Flagella saat yönünün tersine dönerse, hücrenin bir ucunda (---O) bir demet oluştururlar ve onu koordineli bir şekilde ileri doğru iterler. Bununla birlikte, kamçı saat yönünde dönüyorsa, her kamçı, hücreyi birçok farklı yöne itmek için bağımsız olarak hareket eder.
Sorum şu, neden saat yönünde kamçı dönüşü, demetin hücrenin karşı ucunda oluşmasına neden olmuyor? (Ö---)
Prensipte bu olabilir, ancak flagellar dinamikleri ve polimorfik geçişleri okumalısınız (Real-Time Imaging of Fluorescent Flagellar Filamentler, Turner ve diğerleri 2000).
Howard Bergs laboratuvar sayfasından:
Herhangi bir polimorfik formdaki filamentler ile koşular meydana gelebilir; rağmen, normal form baskındır. Bir hücrenin yuvarlanması için her filamanın dönüş yönünü değiştirmesi gerekmez. Farklı filamentler farklı zamanlarda yön değiştirebilir veya sadece birinin yönünün değişmesinden bir yuvarlanma meydana gelebilir.
Tüm demet ayrılırsa, hücre gövdesinin her iki ucunda yeniden oluşabilir çünkü E. coli rastgele bir kamçılama modeline (peritrik) sahiptir ve bu nedenle hücre gövdesinin tercih edilen yayılma yönü yoktur.
Ayrıca Berg laboratuvarından bazı güzel filmler için buraya bakın.
Soğuyan bakterilerin istatistiksel bir fizik görünümü
Bakteriyel kümelenme, hücrelerin yüzeyler üzerinde hızla göç ettiği, dinamik girdaplar ve jetler oluşturduğu toplu bir hareket modudur. Bu derleme, deneylerde gözlemlenen sürü dinamiklerinin istatistiksel özelliklerine vurgu yaparak, kümelenen bakterilerin fiziksel bir bakış açısını sunar. Sürünün altında yatan temel fiziksel ilkeler ve bunların çağdaş toplu hareket ve aktif madde teorileriyle ilişkisi, kümelenen hücrelerin biyolojik özellikleri bağlamında gözden geçirilmekte ve tartışılmaktadır. Hızlı yüzey translokasyonu için bir strateji olarak bakterilerin bazı fiziksel özelliklerini optimize ettiğine göre bir paradigma öneriyoruz. Başka bir deyişle, hücreler, zorlu koşullar altında hayatta kalmayı artıran verimli genişlemeyi sağlayan elverişli fizikten yararlanır.
II. PROKARYOTİK HÜCRE YAPISI
1. pilili - düz saç benzeri uzantılar, genellikle kısadırlar, tüm gram negatif bakterilerin pili işlevi vardır, bakterileri diğer bakterilere, diğer hücrelere veya diğer yüzeylere eklemek içindir (hareket için değil):
a. seks pili bir bakteri hücresinin diğerine yapışmasına izin vermek (hücreler aslında pili yoluyla genetik materyal alışverişi yapabilirler - bu, cinsel üremeye en yakın bakteridir!) birleşme.
B. diğer pili türleri, hastalığa neden olan bakterilerde pili kaybolursa (belki bir mutasyondan dolayı) uygun bir ortamda kendilerini korumak için bakteriyi bitki veya hayvan hücrelerine bağlarlar, bakteri bir enfeksiyon oluşturamaz.
2. kamçı (tekil flagellum) - Zarfın yüzeyinden dışarı doğru uzanan uzun, ince yapılar harekettir - kamçılı bakteriler hareketli flagella bakteriyi itmek için döner. Bakteriler 1, 2 veya birçok kamçıya sahip olabilir (örn. birçok kamçılı ).
3. Eksenel Filamentler - Hücre gövdesini hücre duvarı ve dış zar arasında saran kamçı demetleri birlikte, tirbuşon gibi hareket eden sarmal bir şişkinlik oluştururlar. spiroketler bu benzersiz hareket şekli, bakterilerin genellikle bulunduğu viskoz ortama (çamur ve mukus) çok uygundur. Eski. a.f ile bakterilerin Treponema (sifilize neden olur) ve Borrelia (Lyme hastalığına neden olur).
B. Hücre Zarfı (dıştan içe katmanlar) (ŞEMA YAPABİLİRSİNİZ!)
1. Glikokaliks - çoğu bakteride bulunan ve hücre zarının en dış tabakası haline gelen yapışkan veya yapışkan maddede bulunan kalın bir glikokalikse genellikle kapsül ince bir glikokalikse genellikle denir balçık tabakası fonksiyonlar:
a. kurumaya karşı koruma
B. bir hücrenin, koşulların büyüme için uygun olduğu bir yüzeye yapışmasına yardımcı olur
C. karşı koruma sağlamak fagositoz (beyaz kan hücreleri gibi hücreler tarafından yutulması ve yok edilmesi) - kaygan bir glikokaliks, fagositin bakteriyi tutmasını zorlaştırır.
2. Dış zar - öncelikle gram negatif bakterilerde bulunur (eski. E. coli, Salmonella, Shigella, Pseudomonas, Proteus, Neisseria gonorrhoeae) iki katmanlı bir zardan oluşur, iç katman fosfolipitlerden oluşur, dış katman şunlardan oluşur lipopolisakkaritler (LPSs), başka hiçbir canlı organizmada bulunmayan bir bileşik! LPS'nin bir kısmı hidrofobiktir, bir kısmı hidrofiliktir çoğu molekül dış zardan hücreye porin adı verilen özel proteinler yoluyla taşınır bu porinler dış zarda moleküllerin difüze olmasına izin veren küçük gözenekler veya kanallar oluştururlar dış zarın işlevi esas olarak korumadır - dış zar nedeniyle gram negatif bakteriler genellikle antibiyotikler dahil birçok toksik bileşiğe gram pozitif bakterilerden daha dirençlidir (antibiyotikler porinlerden yayılmak için çok büyüktür).
LPS'ler hakkında daha fazla bilgi Bu bileşikler, endotoksinler ve sadece bakteri öldüğünde ve hücre duvarları parçalandığında salınırlar. Endotoksinler ateşe neden olur ve kan damarlarını genişletir (kan basıncı sonuçlarında düşüş). Bakterileri öldürmek bu toksinin konsantrasyonlarını artırabilir!
3. Hücre Duvarı - Aşağıda açıklanan yapı, arkeobakterilerdeki mikoplazmalar (bu bakterilerin hücre duvarı yoktur) dışında tüm öbakterilerde bulunur, hücre duvarları farklı bir peptidoglikan veya proteinden oluşur ve bazılarında hücre duvarı yoktur. Gram negatif bakterilerde hücre duvarı, gram pozitif bakterilerde periplazmanın hemen içinde, varsa glikokaliksin hemen içinde yer alır.
a. Öbakterilerde Hücre Duvarının Yapısı ve Bileşimi
1.) Baş bileşen, peptidoglikan.
2.) Peptidoglikan, kısa proteinler (peptidler) ile çapraz bağlanmış uzun polisakkarit zincirlerinden (glikan) oluşur.
3.) Bu zincirler birbirine bağlandığında, bakteri hücre duvarını oluşturan tek katı ağ benzeri molekülü oluşturur (bir zincir bağlantı çitine benzer!)
4.) G(+) ve amp G(-) bakteri hücre duvarları arasındaki büyük fark:
a.) G(-): Peptidoglikan ağ, yalnızca bir katman kalınlığındadır.
b.) G(+): Peptidoglikan duvarı birçok katman kalınlığındadır.
B. Hücre Duvarı İşlevi Çoğu durumda, hücre duvarı çok gözeneklidir ve maddelerin hücreye taşınmasını düzenlemez. Hücre duvarının iki ana işlevi, şeklini korumak ve turgor basıncına dayanmaktır. Her ikisi de aşağıda tartışılmaktadır.
1.) Hücre Şekli - bir fxn. Hücre duvarının görevi bakteriye şekil vermektir, çoğu bakteri bu genel gruplardan birine girer. Bununla birlikte, bazı bakteriler düzensiz şekillere sahiptir. Aynı tür veya aynı kültür içindeki bakteriler bile bazen boyut ve şekil bakımından farklılık gösterir (özellikle yaşlanan kültürlerde).
a.) kok (tekil - kok) - küresel
b.) basiller (tekil - basil) - çubuk şeklinde
c.) spirilli (tekil - spirillum) - spiral şekilli
Bu karakteristik hücre şekillerine ek olarak hücreler, farklı hücre gruplarında da bulunabilir: çiftler, zincirler, dörtlüler (küpler), üzüm benzeri kümeler, vb.
2.) Turgor basıncına dayanma Bir hücrenin turgor basıncı, içeriğinden kaynaklanan iç basınçtır. Normalde, bir bakteri hipotonik bir solüsyondadır (bakterinin iç kısmından daha az çözünen ve daha fazla su içeren daha seyreltik bir solüsyon) ve su, yüksek su konsantrasyonundan düşük su konsantrasyonuna geçmeye çalışır, yani su hareket etmeye çalışır. bakterinin içinde (bakınız daha sonra broşürde osmoz altında tonisite). Hücre duvarı olmadan, su hücrenin içine daha fazla girmeye devam eder ve hücre parçalanır veya hücre duvarını patlatır, turgor basıncına dayanır, böylece hücre parçalanmaz.
Bazı antibiyotiklerin etkisi (örn. penisilin) - Bakteriler, normal büyüme sırasında meydana gelen peptidoglikan hücre duvarındaki kırılmaları yeniden kapatan enzimler üretir ve bölünme penisilin bu enzimlere bağlanır, enzimleri inaktive eder, böylece kırılmalar yeniden kapatılamaz. Bakteriler daha sonra parçalanır.
Gözyaşlarında bulunan bir enzim olan lizozim, peptidoglikanı sindirir (parçalar).
C. Mikoplazmalar - hücre duvarı olmayan bakteri grubu, sitoplazmaları ile dış ortamları arasında neredeyse eşit bir basıncı koruyarak turgor basıncından parçalanmayı önlerler, ayrıca sodyum iyonlarını aktif olarak hücre dışına pompalayarak, hücre zarları bir lipid olan kolesterol içerdikleri için güçlenirler. ökaryot hücre zarlarında bulunur.
4. periplazma - hücre zarı ile peptidoglikan hücre duvarı arasında bulunan elektron mikrograflarına bakma biçiminden dolayı, eskiden boşluk olarak adlandırılırdı, bu nedenle, yalnızca protein içeren jelatinimsi bir malzemeden oluşan gram negatif hücrelerde bulunur. Bu proteinlerin bir işlevi, parçalanmasıdır. bazı besinleri hücre zarından geçebilecek daha küçük moleküllere dönüştürür.
5. Plazma veya Hücre Zarı - Herhangi bir hücrenin sitoplazmasını çevreleyen zar ana işlevi, sitoplazmayı içermek ve hücreye giren ve çıkanları taşımak ve düzenlemektir. Birçok prokaryotik hücre zarı, ökaryotik hücre zarlarına benzer. Yapısı, katıdan çok sıvı gibi davrandığı için Akışkan Mozaik Modeli olarak adlandırılır. İçeriği:
Membran Lipidleri: (esas olarak fosfolipid moleküllerinden oluşur)
a.) fosfolipid çift katmanlı (hidrofobik yağ asidi kuyrukları ve hidrofilik fosfat kafaları, fosfolipitlerle ilgili kimya broşürünü gözden geçirir)
Membran Proteinleri: (proteinler sıvı lipid çift tabakasında yüzer)
a.) İntegral proteinler - esas olarak nakliye ile ilgili çift tabakaya yerleştirilir.
1.) taşıyıcı proteinler - belirli maddelere bağlanır ve onları hücre zarından geçirir.
2.) kanal proteinleri - Küçük, suda çözünür maddelerin hücre zarı boyunca hareket ettiği bir kanala sahip proteinler.
B.) Periferik proteinler - genellikle zar yüzeyine bağlı bazıları enzimlerdir, bazıları elektron taşıma zincirinde ve/veya fotosentezde yer alır (bu işlemlerden metabolizma bölümünde bahsedeceğiz), bazıları ise hücre bölünmesi sırasında meydana gelen hücre şeklindeki değişikliklerde rol oynar.
Not: Arkeobakteri Hücre Zarları - fosfolipid moleküllerinde lipidleri (kuyruklar) gliserol molekülüne (baş) bağlayan farklı türde bağlar vardır. bu bağlar daha güçlüdür ve bu bakterilerin aşırı sıcaklık ve pH'da hayatta kalmasına yardımcı olabilir..
Hücre Zarı İnvaginasyonları - hücre zarı bazen kendi üzerine yayılır veya kendi üzerine katlanır, prokaryotik hücrelerde organel bulunmadığından sitoplazmaya uzanan yapılar oluşturur, bu istilalar kimyasal reaksiyonları katalize etmek için çevresel proteinler (enzimler) için artan yüzey alanı sağlar.
C. Sitoplazma - esas olarak su (%90) ve proteinlerden oluşan matris. Aşağıdakileri içerir:
1. nükleoid - veya nükleer bölge, bir zarla çevrili olmamasına rağmen, iyi tanımlanmış bir DNA kütlesidir. bazı bakteriler ayrıca daha küçük dairesel DNA molekülleri içerir. plazmitler (daha sonra tartışılacaktır).
2. ribozomlar - protein sentez yeri prokaryotik ribozomlar ökaryotik ribozomlardan daha küçüktür. Tetrasiklin, eritromisin ve streptomisin gibi antibiyotikler spesifik olarak bakteriyel ribozomları hedefleyebilir ve konağın ökaryotik ribozomlarına zarar vermez.
3. endosporlar -Bazı bakterilerin, özellikle G(+), uygun koşullar geri döndüğünde besinler tükendiğinde sporlaşma süreciyle ürettiği aşırı dayanıklı, dinlenme (büyümeyen) yapılar, endosporlar büyüyen ve çoğalan yeni vejetatif hücreler üretmek üzere çimlenirler. Çok az su ve yüksek konsantrasyonlarda kalsiyum ve dipikolinik asit içerdiklerinden zorlu çevre koşullarına dayanabilen spor, uygun koşullar geri döndüğünde filizlenerek yeni bir vejetatif hücreye dönüşür.
Endospor üreten bakterilerin bazıları insanlar için patojeniktir. Eski. Klostridium tetani tetanoza neden olur (bu cinsin diğer türleri botulizme ve gazlı kangrene neden olur). basil spor oluşturan başka bir bakteri türüdür. Bu sporları gözlemleyebilmeniz için bakterileri nasıl boyayacağınızı öğreneceğiz.
Tanıtım
Ökaryotik kirpikler ve flagella, çoğu hayvanın yanı sıra birçok alt bitki ve ökaryotik protozoada bulunan yüksek oranda korunmuş ve her yerde bulunan organellerdir. Omurgalı soyunda ökaryotik flagellum, erkek gameti ilerletmek için evrensel olarak kullanılır. Omurgalıların memeli dalında, sperm kuyruğu her zaman, çoğu kirpik ve kamçıda bulunan mikrotübüllerin temel 9 + 2 aksonemine eklenen bazı karakteristik aksesuar özelliklere sahip değiştirilmiş bir kamçıdır.
Şekil 1, bir fare sperm kamçısının, kamçının uzunluğu boyunca çeşitli konumlarda enine kesitte transmisyon elektron mikrograflarını (TEM'ler) gösterir. Merkezi aksonem, bir çift tek merkezi mikrotübülü (merkezi çift veya CP) çevreleyen dokuz dış ikilisi ile görülebilir. Dış mikrotübül çiftlerinin her biri, iç sıra ve dış dynein kolları sırası olarak adlandırılan iki sıra çıkıntı taşır. Bu kollar, hareketliliğe güç veren dynein motor proteinlerinden oluşur. Dynein kolları, kamçıyı büken itici gücün kaynağıdır. Kolların dynein ağır zincirleri (DHC), dış ikililer arasında köprüler oluşturur ve ikililer arasında bir kayma (veya kesme) eylemi oluşturan Mg-ATP güdümlü bir güç darbesine maruz kalır.
Bir memeli sperm kamçısının üst yapısı.
Fare sperm flagellasının TEM'i. Bir fare sperm kamçısının aksonem ve periaksonemal elemanlarını panelden kamçı boyunca giderek daha uzak konumlarda gösteren bir dizi enine kesit görüntülenir. A ile E. Kesitler aynı kamçıdan değildir, ancak aynı yönde karşılaştırmalı özellikleri gösterecek şekilde hizalanmıştır. MS, FS, ODF, ikili mikrotübül (MT), FS'nin LC'si, RS, CP, iç dynein kolu ve dış dynein kolu etiketlenir. ODF'ler 1, 5 ve 6, standart numaralandırma kuralına göre etiketlenir. çubuk = 200 nm.
Şekil 1'de görüldüğü gibi, merkezi olarak konumlanmış 9 + 2 mikrotübül aksonemi, onu çevreleyen oldukça önemli ek yapılara sahiptir. Bu yapılar, memeli türlerinin sperm kuyruklarında ortaktır ve genellikle merkezi aksonemi gölgede bırakır. İlk ek yapı grubu, ikililerin her birine eşleştirilmiş dokuz büyük elyaftır. Bunlara dış yoğun lifler (ODF'ler) denir. Çiftlerden farklı olarak, tübülinden oluşmazlar, keratin benzeri malzemeden yapılmış ara filament benzeri yapılardır (Olson, 1979 Brohmann ve diğerleri, 1997 Olson ve Sammons, 1980 Peterson, 1982 Kierszenbaum, 2002 Rivkin ve diğerleri). ., 2008). ODF'lerin uzunluğu tek tip değildir. 1, 5 ve 6 numaralı ikililerle ilişkili olanlar en uzundur ve kamçı uzunluğunun ¾ 'sini uzatırken, 3 ve 8 numaralı ikililer en kısadır ve orta parçanın ana parça ile birleştiği yerde biter (Lindemann ve Gibbons, 1975 Serres ve diğerleri, 1983 Lindemann ve diğerleri, 1992).
Şekil 1A'daki ODF'leri çevreleyen, hücrenin dış zarının hemen altında flagellum çevresinde bir kılıf oluşturan kalın bir mitokondri tabakasıdır. Boğa sperminde, bu mitokondriyal kılıf (MS), orta parça veya alternatif olarak orta parça olarak adlandırılan kamçının ilk 11 µm'sini kaplar. Orta parçanın sona erdiği yerde, fibröz kılıf (FS) adı verilen ikinci bir kılıf, Şekil 1B-D'de görülebileceği gibi ana parça olarak adlandırılan flagellumun bir sonraki bölümünü kaplar. Ana parçadaki kılıf, boğa sperminde ∼40 µm kadar uzanır. Tüm memeli spermlerinde, FS giderek incelir ve distal yönde giderek incelir. Flagellum'un son birkaç mikrona kadar uzanmaz. Kılıf büyük ölçüde azalır ve ODF'ler, Şekil 1E'de görülebilen uç parça adı verilen bir bölge olan flagellumun distal kısmında yoktur.
MS ve FS, kamçıya ek mekanik destek sağlar ve sertliğini arttırır. FS ve ODF'ler sivrildiğinden, flagellum sertlik açısından tek tip değildir ve distal bölgede giderek daha az sertleşir. Kılıf ve ODF'lerin mekanik rolüne ek olarak, kılıf ve ODF'lerin de memeli sperminde metabolizmayı ve sinyalleşmeyi destekleyen birçok enzimin yeri olduğu iyi belgelenmiştir (Vijayaraghavan ve diğerleri, 1997 Eddy, 2007), ancak bu işlevler bu incelemenin kapsamı dışındadır. Memeli sperminin benzersiz ultrastrüktürel anatomisinin ilk tanımının çoğu ilk olarak Fawcett ve Phillips tarafından derlenmiştir (Fawcett, 1958, 1975 Fawcett ve Phillips, 1969, 1970 Phillips, 1972, 1997). Anatominin işlevle ilişkisinin erken bir sentezi, mevcut anlayışımız için bir temel oluşturan Phillips ve Olson (1973) tarafından yayınlandı.
Spontan Nesil
Öğrenme hedefleri
Kendiliğinden oluşum teorisini ve insanların neden bir zamanlar belirli organizma türlerinin varlığının bir açıklaması olarak kabul ettiğini açıklayın.
Belirli bireylerin (van Helmont, Redi, Needham, Spallanzani ve Pasteur) kendiliğinden oluşumu nasıl kanıtlamaya veya çürütmeye çalıştığını açıklayın.
İnsanlar binlerce yıldır soruyorlar: Yeni yaşam nereden geliyor? Din, felsefe ve bilim hep bu soruyla boğuştu. En eski açıklamalardan biri, eski Yunanlılara kadar izlenebilen ve Orta Çağ boyunca yaygın olarak kabul edilen kendiliğinden oluşum teorisiydi.
Kendiliğinden Üretim Teorisi
Yunan filozofu Aristoteles (MÖ 384-322), teoriyi dile getiren en eski kayıtlı bilginlerden biriydi. kendiliğinden nesil , yaşamın cansız maddelerden ortaya çıkabileceği fikri. Aristoteles hayatın cansız maddeden oluştuğunu öne sürdü. pnöma (“hayati ısı”). Kanıt olarak, balıkların yeni bir su birikintisi içinde aniden ortaya çıkması gibi, daha önce bu tür hayvanlardan yoksun olan ortamlardan hayvanların ortaya çıkışının birkaç örneğini kaydetti. [1]
Bu teori, bilim adamlarının onu desteklemek veya çürütmek için ek deneyler yaptığı 17. yüzyıla kadar devam etti. Bu zamana kadar, teorinin savunucuları, kurbağaların Mısır'daki Nil Nehri'nin çamurlu kıyılarında yıllık sel sırasında nasıl göründüğünü gösterdi. Diğerleri, farelerin sazdan çatılı ahırlarda depolanan tahıllar arasında göründüğünü gözlemledi. Çatı aktığında ve tahıl kalıplandığında, fareler ortaya çıktı. 17. yüzyıldan kalma Flaman bilim adamı Jan Baptista van Helmont, farelerin 3 hafta boyunca açık bir kapta bırakılan paçavra ve buğday çekirdeklerinden ortaya çıkabileceğini öne sürdü. Gerçekte, bu tür habitatlar, fare popülasyonlarının gelişmesi için ideal gıda kaynakları ve barınak sağladı.
Bununla birlikte, van Helmont'un çağdaşlarından biri olan İtalyan doktor Francesco Redi (1626-1697), 1668'de, kurtçukların (sineklerin larvalarının) açıkta bırakılan et üzerinde kendiliğinden oluştuğu fikrini çürüten ilk deneylerden biri olan bir deney yaptı. hava. Sineklerin etle doğrudan temasını önlemenin kurtçukların ortaya çıkmasını da önleyeceğini tahmin etti. Redi altı kabın her birinde et bıraktı ( Şekil 3.2 ). İkisi havaya açıktı, ikisi gazlı bezle kaplandı ve ikisi sıkıca kapatıldı. Hipotezi, kapaksız kavanozlarda kurtçuklar geliştiğinde desteklendi, ancak ne gazlı bez kaplı ne de sıkıca kapatılmış kavanozlarda kurtçuk görülmedi. Kurtçukların ancak sineklerin ete yumurta bırakmasına izin verildiğinde oluşabileceği ve kurtçukların kendiliğinden oluşumun ürünü değil, sineklerin yavruları olduğu sonucuna vardı.
Şekil 3.2 Francesco Redi'nin deney düzeneği, açık bir kap, mantar kapakla kapatılmış bir kap ve hava alan ancak uçmayan ağla kaplı bir kaptan oluşuyordu. Kurtçuklar sadece açık kaptaki etin üzerinde belirdi. Ancak, gazlı bezle kaplı kabın gazlı bez üzerinde de kurtçuklar bulundu.
1745'te John Needham (1713-1781), önceden var olan tüm mikropları öldürmeyi umarak, bitki veya hayvan maddesi ile aşılanmış et suyunu kısaca kaynattığı kendi deneylerinin bir raporunu yayınladı. [2] Daha sonra şişeleri mühürledi. Birkaç gün sonra Needham et suyunun bulanıklaştığını ve tek bir damlanın çok sayıda mikroskobik yaratık içerdiğini gözlemledi. Yeni mikropların kendiliğinden ortaya çıkmış olması gerektiğini savundu. Ancak gerçekte, suyu önceden var olan tüm mikropları öldürecek kadar kaynatmamış olabilir.
Ancak Lazzaro Spallanzani (1729-1799), Needham'ın vardığı sonuçlara katılmadı ve ısıtılmış et suyu kullanarak dikkatle yürütülen yüzlerce deney yaptı. [3] Needham'ın deneyinde olduğu gibi, kapalı kavanozlarda ve ağzı açılmamış kavanozlarda et suyuna bitki ve hayvan maddesi aşılandı. Spallanzani'nin sonuçları Needham'ın bulgularıyla çelişiyordu: Isıtılmış ancak mühürlü şişeler, şişeler daha sonra havaya açılmadıkça, herhangi bir kendiliğinden büyüme belirtisi olmadan berrak kaldı. Bu, mikropların bu şişelere havadan girdiğini gösterdi. Spallanzani'nin bulgularına yanıt olarak Needham, yaşamın Spallanzani'nin uzun süreli kaynaması sırasında yok edilen bir "yaşam gücünden" kaynaklandığını savundu. Daha sonra şişelerin herhangi bir müteakip sızdırmazlığı, yeni yaşam gücünün girmesini ve spontan oluşuma neden olmasını engelledi ( Şekil 3.3 ).
E. Capanna. "Lazzaro Spallanzani: Modern Biyolojinin Köklerinde." Deneysel Zooloji Dergisi 285 hayır. 3 (1999)::178–196.
R. Mancini, M. Nigro, G. Ippolito. “Lazzaro Spallanzani ve Kendiliğinden Oluşum Teorisini Reddetmesi.” Medicina'daki Le Infezioni 15 hayır. 3 (2007):199–206.
Şekil 3.3 (a) Kurtçukların kendiliğinden oluşumun ürünleri değil, sineklerin yavruları olduğunu gösteren Francesco Redi. (b) Mikropların et suyunda kendiliğinden bir “yaşam gücünden” ortaya çıktığını iddia eden John Needham. (c) Et suyu deneyleri Needham'ın deneylerini çürütmeyi amaçlayan Lazzaro Spallanzani.
Kendiliğinden oluşum teorisini ve onu desteklemek için kullanılan bazı argümanları tanımlayın.
Redi ve Spallanzani'nin deneylerinin kendiliğinden oluşum teorisine nasıl meydan okuduğunu açıklayın.
Kendiliğinden Nesli çürütmek
Kendiliğinden oluşum konusundaki tartışmalar 19. yüzyıla kadar devam etti ve bilim adamları her iki tarafın da savunucusu olarak görev yaptı. Tartışmayı sona erdirmek için Paris Bilimler Akademisi, sorunun çözümü için bir ödül teklif etti. Mikrobiyal fermantasyon ve şarap bozulmasının nedenlerini inceleyen önde gelen bir Fransız kimyager olan Louis Pasteur, bu zorluğu kabul etti. 1858'de Pasteur, havayı bir tabanca-pamuk filtresinden süzdü ve pamuğun mikroskobik incelemesi üzerine, onu mikroorganizmalarla dolu buldu; mikroorganizmalar.
Daha sonra Pasteur, uzun, bükülmüş boyunlu ("kuğu boyunlu" şişeler) bir dizi şişe yaptı ve içinde suyu sterilize etmek için kaynattı ( Şekil 3.4 ). Tasarımı, şişelerin içindeki havanın dışarıdan gelen havayla değiştirilmesine izin verdi, ancak şişelerin boyunlarının kıvrımlarına ve kıvrımlarına yakalanacak havadaki herhangi bir mikroorganizmanın girmesini engelledi. Sterilize şişelerde mikrobiyal büyümeden havadaki mikroorganizmaların yanı sıra bir yaşam gücü sorumlu olsaydı, et suyuna erişebilirdi, ancak mikroorganizmalar olmazdı. Kuğu boyunlu şişelerindeki sterilize et suyunun, kuğu boyunları sağlam kaldığı sürece steril kalacağını doğru bir şekilde tahmin etti. Bununla birlikte, boyunların kırılması durumunda, mikroorganizmalar girebilecek, şişeleri kontamine edecek ve et suyu içinde mikrobiyal büyümeye izin verecektir.
Pasteur'ün deney seti, kendiliğinden oluşum teorisini reddedilemez bir şekilde çürüttü ve ona 1862'de Paris Bilimler Akademisi'nden prestijli Alhumbert Ödülü'nü kazandı. 1864'te müteakip bir derste Pasteur, " Omne vivum ex vivo ” (“Hayat sadece hayattan gelir”). Bu derste Pasteur, ünlü kuğu boyunlu matara deneyini şöyle anlatmıştı: “…hayat bir mikroptur ve bir mikrop hayattır. Kendiliğinden oluşum doktrini, bu basit deneyin ölümcül darbesinden asla kurtulamayacak.” [4] Pasteur'ün kredisine göre, asla olmadı.
R. Vallery-Radot. Pasteur'ün Hayatı , çev. RL Devonshire. New York: McClure, Phillips and Co, 1902, 1:142.
Şekil 3.4 (a) Uzun süredir tartışılan kendiliğinden oluşum teorisini kesin olarak çürüten Fransız bilim adamı Louis Pasteur. (b) Pasteur'ün deneyinde kullanılan şişelerin benzersiz kuğu boynu özelliği, havanın şişeye girmesine izin verdi, ancak bakteri ve mantar sporlarının girişini engelledi. (c) Pasteur'ün deneyi iki bölümden oluşuyordu. İlk kısımda, şişedeki et suyu sterilize etmek için kaynatıldı. Bu et suyu soğutulduğunda, kontaminasyondan uzak kaldı. Deneyin ikinci bölümünde erlen kaynatıldı ve ardından boyun kısmı kırıldı. Bu şişedeki et suyu kontamine oldu. (kredi b: “Hoş Geldiniz Görüntüleri”/Wikimedia Commons tarafından çalışmanın değiştirilmesi)
Pasteur'ün deneysel tasarımı havanın girmesine nasıl izin verdi, ancak mikropların girmesine izin vermedi ve bu neden önemliydi?
Pasteur'ün deneyindeki kontrol grubu neydi ve ne gösterdi?
TARTIŞMA
Reseptör metilasyonu, bakteriyel kemotakside bütünleyici bir rol oynar. dikkate değer istisna dışında Helikobakter pilori (Pittman et al., 2001), tüm kamçılı bakterilerin kemotaksis için bir tür reseptör metilasyonu kullandığı görülüyor ʊlexander & Zhulin, 2007 Wuichet et al., 2007), ancak mekanik ayrıntılar türler arasında önemli ölçüde değişebilir. Prevalansına rağmen, reseptör metilasyonu şu ana kadar kapsamlı bir şekilde incelenmiştir. E. koli. Diğer bakteri türlerinde bu mekanizma hakkında çok az şey bilinmektedir. Bu çalışmada, adaptasyon bölgelerinin kovalent modifikasyonunun kemotaksis sinyallemesini nasıl etkilediğini araştırdık. B. subtilis. Kanonik asparajin reseptörü McpB, 371, 630 ve 637 (Zimmer kalıntılarında bulunan üç adaptasyon bölgesine sahiptir. et al., 2000). Site 371'in amidasyonunun hassasiyeti (i.e. artırdığını bulduk. reseptörün asparajine bağlanma afinitesi; buna karşılık site 630 ve 637'deki karşılık gelen değişikliklerin önemli bir etkisi olmadı. Ayrıca 630 ve 637 bölgelerindeki negatif yüklü glutamatların amidasyonunun kinaz aktivitesini azalttığını, buna karşın 371. bölgede glutamat amidasyonunun tek bir istisna dışında kinaz aktivitesini arttırdığını bulduk. Son olarak, McpB'nin sitoplazmik alanının elektrostatik yüzey potansiyeli, adaptasyon bölgelerindeki negatif yüklerin, kovalent modifikasyonların kemotaktik yetenek üzerindeki etkisini daha fazla açıklayabileceğini gösterdi.
NS B. subtilis Bu çalışmada kullanılan suşların tümü, CheYp seviyeleri yüksek olduğunda CheC ile etkileşime girerek CheC'nin reseptörlerden etkili bir şekilde alınmasını sağlayan CheC's adaptasyon sisteminde işlev gören CheD'yi içerir. Geçmiş deneyler, mutantların eksik olduğunu göstermiştir. cheD CheA kinazı yetersiz etkinleştirin (Kirby et al., 2001). Üç metilasyon bölgesindeki glutamat ve glutamin ikamelerinin, reseptörün CheD'ye olan afinitesini değiştirmesi ve böylece CheA kinaz aktivitesini etkilemesi mümkündür. Bu nedenle, hücredeki net kinaz aktivitesi, sadece adaptasyon bölgelerinin kovalent modifikasyonunun neden olduğu reseptördeki doğrudan değişikliği değil, aynı zamanda reseptörün CheD için afinitesini değiştirmenin ikincil etkisini de yansıtabilir. Bununla birlikte, ön deneyler, afinitede bu tür değişiklikler varsa, bunların hafif olduğunu göstermektedir.
Sonuçlar bölümünde belirtildiği gibi, reseptör metilasyonunu incelemek için kemotaksis tahlillerini kullanabilmemizin nedeni, reseptör metilasyonunu incelemek için başka iki adaptasyon sisteminin olmasıdır. B. subtilis, CheC˽/Y ve CheV sistemleri. Bu sistemler, azaltılmış verimlilikte de olsa kemotaksis için yeterli iki sistemle yedeklidir (Rao et al., 2008). Deneylerimizde metilasyon sistemi inaktive edildi. Yine de hücreler, modifikasyon durumuna göre değişen verimliliklere rağmen cezbedici gradyanları yukarı doğru hareket ettirebildiler ʏig. 2 ). Ayrıca, hücreler mükemmel bir şekilde uyum sağlayamadılar (Table 2 ).
Elektrostatik etkileşimlerin rolü
Sonuçlarda özetlendiği gibi, 630 ve 637 bölgelerindeki (glutamatlar) negatif yüklerinin varlığı, adaptasyon bölgesinin (Şekil 3 ) ) yüzey negatif potansiyelini büyük ölçüde artırır. Falke laboratuvarı tarafından önerilen bir modele dayanarak E. koli reseptörler, bu elektrostatik etkileşimlerin muhtemelen hücre içi ve alt birimler arası paketlemeyi etkilediğini varsaydık. B. subtilis reseptörler. Ancak, reseptör kinaz kompleksleri B. subtilis ve E. koli karşılıklı polariteye sahiptir. Çekici bağlanma, kinaz aktivitesini arttırır. B. subtilis onu engellerken E. koli. Bu karşılıklı kutupluluk, potansiyel olarak, E. koli modele tam olarak uygulanamaz. B. subtilis. Bununla birlikte, kinaz aktivasyonundaki farklılıklar büyük olasılıkla, reseptörlerin kendilerinden değil, iki reseptör grubunun kinaz ile nasıl etkileşime girdiğinden kaynaklanmaktadır. Kanıt, çekicinin bağlanmasının her ikisinde de reseptör paketlemesini bozduğunun gösterildiği dinamik reseptör lokalizasyon çalışmalarından gelmektedir. B. subtilis ve E. koli (Lamanna et al., 2005). Hücreler, muhtemelen kısmen metilasyona ve itici elektrostatik etkileşimlerin eş zamanlı nötralizasyonuna bağlı olarak, hücreler cezbedici maddeye adapte olduktan sonra geri yüklendi. Ayrıca, bu sonuçlar, polaritedeki farklılıklara rağmen, iki bakteri türünde reseptör paketlemesinde aynı değişikliklerin gözlendiğini göstermektedir. Ayrıca, bu aynı değişikliklerin alternatif olarak kinaz aktivasyonuna yol açtığını da gösterirler. B. subtilis ve kinaz inhibisyonu E. koli, farklılıkların, doğrudan paketlemeyi etkileyen adaptasyon bölgesi değil, reseptörlerin kinaz ile nasıl etkileşime girdiğinden kaynaklandığına dair daha fazla kanıt sağlar. Son olarak, bu yeniden düzenleme kalıpları, 630 ve 637 bölgelerindeki negatif yüklü glutamatlar arasındaki itici etkileşimlerin reseptörü istikrarsızlaştırdığı ve kinaz aktivitesinin artmasına yol açtığı modelimiz ile de tutarlıdır.
arasındaki farklılık B. subtilis ve E. koli aynı zamanda alıcıların kendilerine özgüdür. İçinde E. koli, tüm metillenebilir pozisyonlarda glutaminlerin veya glutamatların ikameleri hem kinaz aktivitesini arttırır hem de ‘görünen ‘ KNSreseptörünün ’ (Li & Weis, 2000 Sourjik & Berg, 2002a). İçinde B. subtilisancak, 630 ve 637 numaralı bölgelerin değişiklik durumunun yalnızca kinaz aktivitesini etkilediğini, ancak görünen KNS’. Yalnızca site 371'in amidasyon durumu, ‘görünürünü etkiler. KNS’. İlginç bir şekilde, yapısal modellememizde, site 371'in amidasyon durumunun, sitelerin 630 ve 637'nin amidasyon durumları kadar yüzey potansiyelini etkilemediğini bulduk.
Aktivasyon ve duyarlılığın birbirinden ayrılmasının anlamı
Daha önce belirtildiği gibi, aktivite ve duyarlılık McpB'de doğrudan birbiriyle ilişkili değildir. In particular, there are modifications with high activity and high apparent affinity 𨍱Q) and others with low activity and low apparent affinity Q and 371EQ). Likewise, there are modifications with high activity and low apparent affinity ) and perhaps even one with low activity and high apparent affinity 𨍱QQQ). İçinde E. koli, on the other hand, there is a direct, inverse correlation between the two (Sourjik & Berg, 2002b, 2004). In the models commonly used to explain receptor activity in E. koli, the receptor complex is assumed to exist in one of two states: ʁ) a high-affinity, low-activity state and ʂ) a low-affinity, high-activity state (Keymer et al., 2006 Mello & Tu, 2005 Rao et al., 2004). The equilibrium partitioning between these two states is determined by the concentration of chemoattractant and degree of methylation˺midation. Our data for McpB, however, imply that the mechanism for receptor activation cannot be described by a simple two-state model but instead requires a more complicated model involving additional conformational states. While we still lack the requisite biochemical data to construct such a quantitative model, our results nonetheless suggest that B. subtilis is able to independently tune these two factors.
Receptor structure
How are activity and sensitivity decoupled from one another? In particular, why do modifications to site 371 affect the 𠆊pparent KNS’ whereas ones to site 630 and 637 do not? While the actual mechanism is still unknown, we note that the associated mechanism of attractant binding is different in E. koli ve B. subtilis. İçinde E. koli, attractants bind across the dimer interface and induce a piston-like movement in the descending helix, the one emerging from the transmembrane region ʌhervitz & Falke, 1996 Yeh et al., 1993). İçinde B. subtilis, attractant binds within an individual monomer and induces a rotation between the helices (Glekas et al., 2010 Szurmant et al., 2004). Site 371 is located on the descending helix. Thus, modifications to it may affect the ‘information flow’ towards both the sensing domain and the kinase, located at the turn (𠆋ottom’) of the receptor ʏig. 4 ). By contrast, sites 630 and 637 are on the ascending helix. Modifications to these sites may affect just the information flow solely towards the kinase ʏig. 4 ). In the three-dimensional structural model, of course, the three sites appear to form a closely spaced triad. The close proximity of the sites suggests that they may be affected by electrostatic interactions between them. It also suggests that modification of each site may affect not only the conformation of each monomer of the cytoplasmic domain separately but also the interface of the two monomers that form the tightly wound dimer. Finally, comparing a sequence alignment of other B. subtilis receptors such as McpA and McpC, we find that the triad of putative methylation sites, and presumably mode of action, is conserved in other B. subtilis receptors (Le Moual & Koshland, 1996).
Schematic representation of the McpB chemoreceptor monomer. The three adaptation sites are shown as white boxes. The cartoon shows that site 371 is in close proximity to the HAMP ( h istidine kinase, a denyl cyclase, m ethyl-accepting chemotaxis protein and p hosphatase) domain ʊravind & Ponting, 1999), which can transmit signals to ʊnd from) the sensing domain, the site where the ligand binds. Sites 630 and 637 can affect the signalling domain, which interacts with the kinase.
Comparison with previous work
Previously it was argued that the modification, amidation or methylation, of site 630 increased kinase activity whereas the modification of site 637 decreased it. These results were obtained from experiments where aspartate substitutions at each of the three sites and in combinations were examined using the tethered cell assay (Zimmer et al., 2000). This approach was based on previous work from the Koshland lab (Shapiro & Koshland, 1994), in which glutamate/glutamine residues were substituted with aspartate residues where a ‘permanent’ negative charge would be at the sites that could not be neutralized by methylation. Based on these previous studies, we anticipated that there would be some difference between sites 630 and 637 in the experiments reported in Tables 1 or or2, 2 , but evidently there is none. One possible explanation for this discrepancy is that previously employed aspartate-for-glutamate/glutamine substitutions, which are shorter by one methylene group, may alter the conformation of the receptor in some unnatural way. Considering the close proximity of the three adaptation sites, it does seem plausible that moving the negative charge from its position in a glutamate to its position in an aspartate (the distance of a methylene group or 1.33 Å) could have unnatural effects.
Model for site-specific methylation during taxis in a concentration gradient of attractant
Based on the results of this work, we propose the following model for site-specific methylation. In the absence of attractant, we expect that site 371 is either amidated (i.e. glutamine) or methylated and sites 630 and 637 are unmethylated (i.e. glutamates). Such a modification state would be optimal in the sense that the kinase is maximally active and the 𠆊pparent KNS’ lowest. Thus, the bacteria would be able to detect a concentration gradient of attractant beginning at quite low concentrations. As the bacterium swam up the gradient, site 371 would gradually be deamidated when it is a glutamine or demethylated when a methyl-glutamate. This would have the effect of reducing kinase activity due to higher ambient concentrations of asparagine as part of the adaptation process and also increasing the 𠆊pparent KNS’, enabling the bacterium to optimally sense gradients at higher concentrations of attractant. Similarly, we expect that sites 630 and 637 would gradually become more methylated ʏor which amidation was used in this study as a mimic). This would have the effect of further reducing kinase activity as part of the adaptation process. Based on the relative timing of the demethylation and methylation steps (Kirby et al., 1999), we expect that changes at site 371 would occur more rapidly than those at sites 630 and 637. The reason why these two processes occur on different timescales, however, is still unknown.
Sonuçlar
In summary, we have found that amidation of site 371 increases McpB's apparent affinity for asparagine and also, in most cases, increases kinase activity. In addition, we found that amidation of sites 630 and 637 decreases kinase activity but does not affect the apparent affinity. These findings further our understanding of the site-specific methylation system in B. subtilis by demonstrating how the modification of specific sites can have varying effects on receptor function.
Soyut
Prokaryotic cells move through liquids or over moist surfaces by swimming, swarming, gliding, twitching or floating. An impressive diversity of motility mechanisms has evolved in prokaryotes. Movement can involve surface appendages, such as flagella that spin, pili that pull and mikoplazma 'legs' that walk. Internal structures, such as the cytoskeleton and gas vesicles, are involved in some types of motility, whereas the mechanisms of some other types of movement remain mysterious. Regardless of the type of motility machinery that is employed, most motile microorganisms use complex sensory systems to control their movements in response to stimuli, which allows them to migrate to optimal environments.
Soyut
Multisubunit protein complexes are ubiquitous in biology and perform a plethora of essential functions. Most of the scientific literature treats such assemblies as static: their function is assumed to be independent of their manner of assembly, and their structure is assumed to remain intact until they are degraded. Recent observations of the bacterial flagellar motor, among others, bring these notions into question. The torque-generating stator units of the motor assemble and disassemble in response to changes in load. Here, we used electrorotation to drive tethered cells forward, which decreases motor load, and measured the resulting stator dynamics. No disassembly occurred while the torque remained high, but all of the stator units were released when the motor was spun near the zero-torque speed. When the electrorotation was turned off, so that the load was again high, stator units were recruited, increasing motor speed in a stepwise fashion. A model in which speed affects the binding rate and torque affects the free energy of bound stator units captures the observed torque-dependent stator assembly dynamics, providing a quantitative framework for the environmentally regulated self-assembly of a major macromolecular machine.
Biology is replete with examples of macromolecular protein complexes, which consist of smaller components that self-assemble to form functional molecular machines (1). Such machines perform essential biological functions across life forms, such as protein synthesis, ATP production, DNA replication, and intracellular transport (2 ⇓ ⇓ –5). The assembly of such complexes is known to be regulated at the level of gene transcription and protein synthesis, but little is known about the factors that control the fate of the assembly once the mature protein subunits enter their target space (cytoplasm, membrane, or cell wall). Typically, assembled protein complexes are assumed to be static, with functions independent of their mode of assembly.
A growing body of literature on subunit exchange in protein complexes is bringing this worldview into question (6). Among these, the bacterial flagellar motor, e.g., of Escherichia koli (Fig. 1A), has emerged as a prime example of a macromolecular complex whose assembly is dynamically modulated in a functionally relevant manner and serves as a case study in which a quantitative description of the process can be rigorously laid out. Self-assembled at the cell wall from over 20 different kinds of proteins, this motor propels cells through fluids by rotating extracellular helical filaments (7, 8). The part of the motor embedded in the inner membrane is called the rotor. Torque-generating stator units (each consisting of four MotA and two MotB proteins) bind to the peptidoglycan layer and apply torque on the rotor (9, 10). Up to 11 stator units work together to drive the motor and the bound units exchange with an inner membrane-embedded pool of unbound units (11 ⇓ –13). The motor adapts to changes in the mechanical load by changing the number of stator units, thereby matching output with demand (14 ⇓ –16). This dynamic self-assembly enables the cell to conserve resources. For example, when motors are first assembled and flagellar filaments are short, the torque required to spin them can be supplied by a small number of stator units, each of which passes the same number of protons per revolution (assuming tight coupling). A larger number of units waste energy without improving function.
(A) Schematic of the flagellar motor of E. koli. Helical filaments that propel the cell are driven at their base by the motor. A flexible hook connects the filament to the motor’s drive shaft, which passes through the L ring (in the outer or lipopolysaccharide membrane) and the P ring (at the peptidoglycan layer) to reach the rotor (green, in the inner or cytoplasmic membrane). Stator units (red) bind to the peptidoglycan layer, span the cytoplasmic membrane, and apply torque on the C ring (at the level of the horizontal dashed line) to drive the motor. Several stator units work together to drive the motor at any time, as shown in the cross-sectional view. (B) The cell is tethered to a surface via a short flagellar stub. The motor rotates the cell body and exerts a high torque, as depicted by the lower left black arrow. We apply an assistive electrorotation torque (green) on the cell via a high-frequency rotating electric field it spins the cell at high speed and reduces the motor torque (lower right). (C) A torque–speed curve for a motor with 10 stator units. The progress of the experiment, from points 1, 2, 3, 4 and back to 1, is described in the text. The motor loses 4 stator units between 2 and 3 and recruits an equal number between 4 and 1. The torque–speed curves for motors with fewer than 10 stator units are shown by the dotted lines. In moving from 1 to 2, the torque drops gradually from 1 to the knee and then rapidly from the knee to 2. If the electrorotation field is strong enough, the rotation reduces the torque to zero (at the zero-torque speed).
Here we report the precise dependence of stator stoichiometry on torque over the full range of operating conditions, at steady state as well as after sudden changes in motor torque. To control the torque, we used electrorotation (Fig. 1B), in which a fast-rotating electric field applies external torque on a tethered cell (17, 18). Cells were tethered to sapphire via a short sticky-filament stub, and the rotating electric field was applied using an apparatus developed earlier (Malzemeler ve yöntemler). When the external field was turned on, the cell rapidly sped up. We measured the dynamics of stator remodeling following a change in motor rotation rate from low speeds of about 10 Hz to high speeds ranging from 50 Hz to 300 Hz. The torque produced by the motor over these speeds ranged from high torque at low speeds to zero torque (and occasionally negative torque) at 300 Hz. The motor released all its stator units at speeds near the zero-torque speed. When the external field was turned off, the external load returned to a large value, and the speed increased in a stepwise manner, as new stator units were recruited. We used these measurements and the tools of statistical physics to develop a model for the torque-dependent stator assembly, which captured the observed dynamics.
Why do flagella form a bundle only when they rotate counterclockwise during chemotaxis? - Biyoloji
The bacterial flagellar motor is a molecular machine that converts an ion flux to the rotation of a helical flagellar filament. Counterclockwise rotation of the filaments allows them to join in a bundle and propel the cell forward. Loss of motility can be caused by environmental factors such as temperature, pH, and solvation. Hydrostatic pressure is also a physical inhibitor of bacterial motility, but the detailed mechanism of this inhibition is still unknown. Here, we developed a high-pressure microscope that enables us to acquire high-resolution microscopic images, regardless of applied pressures. We also characterized the pressure dependence of the motility of swimming Escherichia koli cells and the rotation of single flagellar motors. The fraction and speed of swimming cells decreased with increased pressure. At 80 MPa, all cells stopped swimming and simply diffused in solution. After the release of pressure, most cells immediately recovered their initial motility. Direct observation of the motility of single flagellar motors revealed that at 80 MPa, the motors generate torque that should be sufficient to join rotating filaments in a bundle. The discrepancy in the behavior of free swimming cells and individual motors could be due to the applied pressure inhibiting the formation of rotating filament bundles that can propel the cell body in an aqueous environment.
Masayoshi Nishiyama's present address is The Hakubi Center, Kyoto University, Kyoto, Japan.
Cooperation and Communication
Bacteria cooperate when cells perform actions that benefit other cells or the entire colony, and these actions are selected for [8]. Bacteria have developed cooperative behavior to cope with difficult environmental conditions. Bacteria communicate between individual cells and with the entire colony in order to cooperatively form patterns [2]. Generally, a higher lever of cooperation is observed when conditions are less favorable, such as in high-agar or low-nutrient media [4].
Bacteria colonies can be through of as multicellular organisms for the purposes of identifying patterns of growth [1]. Bacteria are able to change the morphotype of their entire colony (for example, from branching to chiral) within a time period as short as 48 hours in order to better suit their environment [2]. The ability of the colony to adhere to one morphotype and to transition completely to another are both characteristics of cooperative multicellular behavior and intercellular communication.
Bacteria communicate with other cells within the colony using a variety of methods, including direct and indirect cell-cell physical and chemical interactions, long range chemical signaling, and chemotactic signaling. The production of wetting fluid is an example of an indirect physical interaction [2]. Examples of chemical interactions include: long-range and short-range chemorepulsion (movement of a cell away from a substance), short-range chemoattraction (movement of a cell towards a substance), and rotational chemotaxis (movement of a cell guided by a chemical concentration gradient) [7].