text: パルミトイル化とは、パルミチン酸などの脂肪酸が、膜タンパク質であるタンパク質のシステイン残基（S-パルミトイル化）、およびあまり知られていないセリンやスレオニン残基（O-パルミトイル化）に共有結合で結合することです。パルミトイル化の正確な機能は、対象となる特定のタンパク質に依存する。パルミトイル化は、タンパク質の疎水性を高め、膜結合に寄与する。また、パルミトイル化は、タンパク質の細胞内輸送や、タンパク質間相互作用の調節にも重要な役割を果たすと考えられている。プレニル化とミリストイル化とは対照的に、パルミトイル化は通常可逆的である（パルミチン酸とタンパク質との結合がチオエステル結合であることが多いため）。哺乳類細胞における逆反応は、細胞質ではアシル蛋白質チオエステラーゼ（APT）、リソソームではパルミトイル蛋白質チオエステラーゼによって触媒される。パルミトイル化は翻訳後の動的なプロセスであるため、細胞によってタンパク質の細胞内局在、タンパク質間相互作用、結合能が変化すると考えられている。パルミトイル化を受けるタンパク質の例として、インフルエンザが宿主細胞の受容体に付着するために使用する膜糖タンパク質であるヘマグルチニンが挙げられる。また、H-Ras、Gsα、β2アドレナリン受容体、内皮型一酸化窒素合成酵素（eNOS）など、様々な酵素のパルミトイル化サイクルがここ数年で明らかにされた。Gタンパク質を介したシグナル伝達では、αサブユニットのパルミトイル化、γサブユニットのプレニル化、ミリスチル化が、Gタンパク質が受容体と相互作用できるように、細胞膜内面へのテザリングに関与しています。